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# 生物学# 植物生物学

植物が細菌のフラジェリンに対して免疫反応を調整する方法

植物は特定の酵素を使ってフラジェリンに対する免疫反応を調整して、応答をコントロールしてるんだ。

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植物が細菌攻撃を抑える植物が細菌攻撃を抑えるているかを発見しよう。SBT5.2が植物の免疫応答をどう管理し
目次

細菌のフラジェリンは、細菌が動く能力に重要な役割を果たすタンパク質だよ。植物や動物の免疫反応を引き起こすことでよく知られてるんだ。細菌が泳ぐのを助ける構造である鞭毛は、チューブ状に並んだたくさんのフラジェリンタンパク質でできてる。この構造はO-グリカンと呼ばれる糖で覆われていて、これらの糖の組成は異なる細菌株で変わることがあるんだ。

花を咲かせる植物では、FLS2(フラジェリン感知-2)という特別なタンパク質がフラジェリンを認識するよ。FLS2は植物の細胞表面にあって、フラジェリンの特定の部分、Flg22(22個のアミノ酸からなる)を検出するんだ。flg22は植物の免疫反応を研究する実験でよく使われてるけど、このペプチドが細菌感染中にどうやって利用可能になるかはまだ不明なんだ。

flg22を露出させるには、フラジェリンのタンパク質が元の形から変更される必要があるんだ。研究者たちは、細菌に存在するフラジェリンの形がflg22領域を完全に露出させないため、特定のプロセスが必要だと疑ってる。研究によると、タンパク質を分解する酵素を抑制するとフラジェリンの認識が減少するけど、flg22の認識には影響がないんだ。最近の発見では、サブチラーゼと呼ばれる特定の植物の酵素がflg22が位置する端でフラジェリンを修飾できることが示されたよ。

フラジェリンの認識を抑制すれば植物の細菌への感受性が高まると期待されていたけど、変異体植物でのテストでは細菌の増殖に大きな差は見られなかったんだ。これはプロセスが最初に考えられていたよりももっと複雑かもしれないことを示唆してる。

植物におけるフラジェリンの迅速な不活化

この研究では、植物細胞の周りの空間、つまりアポプラストでフラジェリンがどのように迅速に不活化されるかを調べたよ。酵素のサブチラーゼSBT5.2が他の酵素と共にフラジェリンを処理して免疫を引き起こす効果を不活化するんだ。SBT5.2はフラジェリンをその免疫応答を強く刺激しないように分解するしね。

SBT5.2が欠けている変異体植物と通常の植物を比較すると、変異体ではflg22がより長く活性を保っていたんだ。その結果、これらの変異体植物は低レベルのflg22にさらされたとき、細菌のコロニゼーションに対してより抵抗性を示したから、SBT5.2が細菌に対する免疫応答を制御する役割を果たしていることが示唆される。

フラジェリンの安定性の違い

植物のアポプラストでフラジェリンがどのように振る舞うかを調べるために、科学者たちは特定の細菌から鞭毛を単離したよ。彼らはポリマー(いくつかのフラジェリンユニットが結合したもの)とモノマー(単一のフラジェリンユニット)両方の形を生産した。そして、これらの形を植物のアポプラスト液と共にインキュべートしたところ、モノマーフラジェリンは数分で急速に分解されることが観察された。一方、ポリマーフラジェリンは24時間以上安定していて、ポリマーフォームの方が分解に対して耐性があるという信念が確認された。

研究者たちがこの2つの形によって引き起こされる免疫反応を調べたところ、モノマーフラジェリンは強い反応を引き起こし、ポリマーフォームは弱い反応を引き起こした。しかし、両方の形に対する免疫反応は、アポプラスト液中で30分または60分後に大幅に低下したことが示されて、モノマーフラジェリンの免疫刺激能力がこの環境では短命であることが示された。

フラジェリンの分解におけるプロテアーゼの役割

アポプラストでフラジェリンがどのように処理されるかを詳しく調べるために、科学者たちはタンパク質断片を分析する手法を使ったよ。彼らは、アポプラスト液とインキュベートした後に生成されたフラジェリン由来の多数のペプチドを発見したんだ。これらの結果は、フラジェリンモノマーが小さなペプチドに分解される前に完全には脱糖化されなかったことを示している。

分析は、フラジェリン内の特定の領域がプロテアーゼとして知られるタンパク質切断酵素によって切断されたことを明らかにした。これらのペプチドを研究することで、研究者たちは免疫刺激活性を不活化する潜在的な切断部位について理論を立てたんだ。

さらに、潜在的な切断部位のマッピングは、フラジェリンモノマーの特定の領域がポリマーフォームよりも酵素的分解に対して脆弱であることを示しており、安定性の違いを説明するのに役立つよ。

フラジェリンを処理する酵素の特定

フラジェリンを処理する酵素を特定するために、研究者たちはプロテアーゼ阻害剤を発現するように修飾された植物からアポプラスト液を単離したんだ。これらの阻害剤は特定のプロテアーゼの活動をブロックするよ。これらの阻害剤がフラジェリンの分解に及ぼす影響を分析したところ、サブチラーゼがアポプラストでのフラジェリンの処理に主に寄与することが発見されたんだ。

プロテアーゼの存在は、サブチラーゼの活動を妨げるとflg22や他のフラジェリン関連ペプチドの処理が大幅に減少することから確認された。これは、フラジェリンによって引き起こされる免疫反応を制御する上でのサブチラーゼの重要性を強調してるよ。

フラジェリン処理におけるSBT5.2の役割

植物に存在するさまざまなサブチラーゼの中で、SBT5.2はフラジェリン処理における役割が強調されたよ。研究者たちは、いくつかのサブチラーゼの発現を抑制するように設計された植物を使って研究を行ったんだ。結果は、SBT5.2の活性がフラジェリンとflg22の分解に必須であることを示した。

実験では、SBT5.2の活動が抑制されると、flg22の免疫刺激活性がアポプラスト内で長く保持されることが示された。さらに、特定のテストでは、精製されたSBT5.2が直接フラジェリンを処理し、flg22を不活化できることが示されて、免疫調整におけるその重要な役割が強調されたんだ。

サブチラーゼの活性と機能の理解

研究者たちは、SBT5.2がflg22配列内の特定の部位を優先的に対象にして処理することも観察したよ。この特定の切断は、flg22が完全に植物の免疫反応を活性化するのを防ぐんだ。この処理のタイミングと場所は、植物が細菌の脅威に対する反応を過剰に反応しないようにバランスを取るのに重要なんだ。

科学者たちは、SBT5.2がフラジェリンとどのように相互作用するかを視覚化するモデルを作成したよ。これらのモデルは、フラジェリンのアミノ酸の配列が酵素がタンパク質を効果的に処理できるようにしていることを示していて、免疫応答調整を最適化するための洗練された進化的適応を示唆しているんだ。

免疫応答への影響

フラジェリンとflg22の処理の動態を考慮すると、SBT5.2の作用によって植物の免疫応答が抑制されることがわかったよ。SBT5.2が免疫刺激ペプチドを分解する能力は、時間をかけて細菌感染に対する反応を制御する植物にとって利点になるんだ。興味深いことに、SBT5.2はほとんどのフラジェリン処理に関与していたけど、アポプラスト内の他のプロテアーゼも広範な免疫応答に寄与していたんだ。

実験では、植物が低レベルのflg22にさらされたとき、sbt5.2変異体は強化された免疫応答を示したから、SBT5.2が通常はこの反応を制限する役割を果たしていることが示されたよ。しかし、高濃度のflg22が使用されると、通常の植物と変異体植物の免疫応答は似ていたから、ある特定のレベルでは、引き起こすペプチドの濃度が免疫の結果を決定することがSBT5.2の処理活性よりも重要であることがわかったんだ。

結論:植物における免疫応答のバランス

この研究は、植物が細菌病原体に対して免疫応答を管理するための洗練されたメカニズムを持っていることを示してるよ。SBT5.2のような特定のタンパク質の役割を理解することで、科学者たちは植物が防御の必要性と無駄なエネルギー支出を最小限に抑える方法について洞察を得られるんだ。これらの反応を微調整できる能力は、常に変化する潜在的な脅威に満ちた環境で植物が生き残るための重要な要素になるかもしれない。

まとめると、細菌のフラジェリンと植物の免疫系との相互作用は複雑で動的なプロセスなんだ。フラジェリンとflg22の処理におけるサブチラーゼ、特にSBT5.2の重要な役割は、植物の免疫における分子間相互作用の重要性を強調してる。将来の研究では、これらのプロセスについてさらに明らかにされるかもしれなくて、植物の耐久性や病気抵抗性に関する農業の進展へとつながる可能性があるよ。

オリジナルソース

タイトル: Subtilase SBT5.2 inactivates flagellin immunogenicity in the plant apoplast

概要: Most angiosperm plants recognise the flg22 epitope in bacterial flagellin via homologs of cell surface receptor FLS2 and mount pattern-triggered immune responses. However, flg22 is buried within the flagellin protein indicating that proteases might be required for flg22 release. Here, we demonstrate the extracellular subtilase SBT5.2 not only releases flg22, but also inactivates the immunogenicity of flagellin and flg22 by cleaving within the flg22 epitope, consistent with previous reports that flg22 is unstable in the apoplast. The prolonged lifetime of flg22 in sbt5.2 mutant plants results in increased bacterial immunity in priming assays, indicating that SBT5.2 counterbalances flagellin immunogenicity to provide spatial-temporal control and restrict costly immune responses and that bacteria take advantage of the host proteolytic machinery to avoid detection by flagellin having a protease-sensitive flg22 epitope.

著者: Renier A. L. van der Hoorn, P. Buscaill, N. Sanguankiattichai, F. Kaschani, J. Huang, B. C. Mooney, Y. Li, J. Lyu, D. J. Sueldo, M. Kaiser

最終更新: 2024-10-01 00:00:00

言語: English

ソースURL: https://www.biorxiv.org/content/10.1101/2024.05.23.595557

ソースPDF: https://www.biorxiv.org/content/10.1101/2024.05.23.595557.full.pdf

ライセンス: https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/

変更点: この要約はAIの助けを借りて作成されており、不正確な場合があります。正確な情報については、ここにリンクされている元のソース文書を参照してください。

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