Untersuchung antiker Milchpraktiken durch Proteinanalysen

Forscher haben alte Essgewohnheiten unter die Lupe genommen, um mehr darüber zu erfahren, wie frühe menschliche Gesellschaften Milchprodukte genutzt haben. Ein wichtiger Ort für diese Forschung ist Çatalhöyük, eine bekannte archäologische Stätte, wo frühe Hinweise auf Milchproteine gefunden wurden. Diese Forschung konzentriert sich auf Milchproteine, speziell auf β-Laktoglobulin (BLG), ein häufiges Protein in Milch. Durch die Analyse von Rückständen aus Zahnbelag und antiker Keramik wollen Wissenschaftler verstehen, wie Menschen mit Milchprodukten interagiert haben.

#Die Bedeutung von β-Laktoglobulin

β-Laktoglobulin ist eine Art von Molkenprotein, das oft in archäologischen Funden erhalten bleibt. Ein bemerkenswertes Merkmal dieses Proteins ist eine spezielle Peptidsequenz: T125PEVDXEALEK135. Mit diesem Peptid können Forscher bestimmen, welche Tiere, wie Kühe, Schafe oder Ziegen, für die Milchproduktion genutzt wurden. Jedes Tier hat eine andere Version dieses Peptids, was hilft, die Ursprünge der Milchnutzung in alten Gesellschaften zu ermitteln.

#Warum das Überleben des Peptids überraschend ist

Das Überleben des Peptids T125PEVDXEALEK135 wirft zwei Hauptfragen auf. Erstens konnten viele frühe Menschen Laktose nicht verdauen, also mussten sie Prozesse wie Gerinnung oder Fermentation nutzen, um Milch bekömmlicher zu machen. Zweitens besteht dieses Peptid aus sauren Resten, die normalerweise mit der Zeit leicht abgebaut werden. Interessanterweise wurden ähnliche Peptide aus anderen Proteinen beobachtet, die schnell abgebaut werden, es sei denn, sie sind an eine Mineraloberfläche gebunden. Das deutet darauf hin, dass die Anwesenheit von Mineralien helfen könnte, bestimmte Proteine, einschliesslich T125PEVDXEALEK135, zu erhalten.

#Untersuchung der Resilienz des Peptids

Um genauer zu untersuchen, wie dieses Peptid überlebt, analysieren Wissenschaftler sein Verhalten im Wasser. Sie schauen, wie leicht es in Lösungen abgebaut wird. Frühere Arbeiten haben anfällige Peptidbindungen entlang der Kette T125PEVDDEALEK135 identifiziert. Aufgrund der komplexen Natur chemischer Reaktionen war ein traditioneller Ansatz jedoch zu kompliziert. Stattdessen wurde eine Methode namens klassische Molekulardynamik verwendet, um zu beobachten, wie sich das Peptid verhält.

#Vergleich verschiedener Varianten des Peptids

Die Studie verglich auch verschiedene Versionen des Peptids: die bovine (T125PEVDDEALEK135), ovine (T125PEVDNEALEK135) und caprine (T125PEVDKEALEK135) Varianten. Jede Version wurde unter den gleichen Bedingungen analysiert, um zu sehen, wie Änderungen in der Aminosäuresequenz die Dynamik des Peptids beeinflussen.

#Simulationsmethoden

Für die Simulationen wurden die Ausgangsstrukturen der ovinen und caprinen Peptide aus bestehenden Proteindaten entnommen. Alle Simulationen wurden mit spezifischer Software für Molekulardynamik durchgeführt. Die Setups umfassten eine kurze Simulation bei einer bestimmten Temperatur und Druck, gefolgt von längeren Simulationen, um das Verhalten des Peptids zu beobachten.

#Analyse der Flexibilität

Die Flexibilität des Peptids war ein Schlüssel, um zu verstehen, wie sich diese Proteine verhalten. Durch die Berechnung der durchschnittlichen quadratischen Mittelwertfluktuation (RMSF) jeder Aminosäure über die Zeit konnten die Forscher einschätzen, wie starr oder flexibel jede Peptidvariation ist. Es wurde festgestellt, dass die Flexibilität an beiden Enden der Peptidketten tendenziell höher ist, was beeinflussen kann, wie das Peptid faltet und mit Wasser interagiert.

#Analyse der Freien Energieoberfläche

Metadynamik-Simulationen zeigten, dass die ovinen und caprinen Peptide zwei unterschiedliche Konfigurationen haben: gefaltete und ungefaltete Zustände. Das bovine Peptid hingegen zeigte eine breitere Palette möglicher Zustände, was ihm ermöglicht, leicht zwischen gefalteten und ungefalteten Formen zu wechseln. Das deutet darauf hin, dass ovine Peptide stabiler sind und eine gefaltete Struktur bevorzugen, während caprine Peptide eine gewisse Flexibilität in Richtung eines ungefalteten Zustands zeigen.

#Dominante Strukturen

Die Analyse ergab unterschiedliche dominante Strukturen für jeden Peptidtyp. Für die ovine Variante wurden drei stabile Strukturen gefunden, während für die caprine Version vier identifiziert wurden. Dieser Unterschied in der Stabilität stimmt mit den Metadynamik-Ergebnissen überein, die zeigen, dass ovine Peptide eine höhere Energiebarriere haben, um den Zustand zu wechseln.

#Wasser-Dynamik und Hydrolyse-Potenzial

Um zu verstehen, wie Wasser mit den Peptidbindungen interagiert, untersuchten Wissenschaftler, wie lange Wassermoleküle mit dem Peptid in Kontakt bleiben. Diese Kontaktzeit ist entscheidend für die Hydrolyse, den Prozess des Abbaus von Peptidbindungen mit Wasser. Für eine effektive Hydrolyse wäre das ideale Szenario zwischenliegende Kontaktzeiten, in denen Wassermoleküle reagieren können, ohne dass sie zu instabil oder zu fest gebunden sind.

#Anfällige Peptidbindungen

Die Studie konzentrierte sich auch darauf, spezifische Stellen auf der Peptidkette zu identifizieren, die wahrscheinlich Hydrolyse unterliegen. Selbst mit geeigneten geometrischen Anordnungen für Reaktionen waren die erforderlichen Wasser-Dynamiken entscheidend, besonders um die Carbonylgruppen der Peptide. Für das ovine Peptid wurden keine Peptidbindungen identifiziert, die angemessen reagieren können, was auf eine robuste Struktur hinweist.

#Unterschiede zwischen Peptiden

Im caprinen Peptid wurden zwei Peptidbindungen gefunden, die anfälliger für Hydrolyse sind als im ovinen. Während das ovine Peptid widerstandsfähig gegen Abbau ist, favorisiert seine Struktur Stabilität, und das caprine Peptid zeigt ein gewisses Potenzial für Hydrolyse, wenn auch begrenzt. Die Unterschiede in den mutierten Aminosäuren spielen ebenfalls eine Rolle für ihre Gesamtheit Stabilität und Interaktion mit Wasser.

#Fazit

Zusammenfassend gibt die Forschung Einblicke, wie die Struktur dieser Peptide ihre Überlebenschancen in archäologischen Kontexten beeinflusst. Das bovine Peptid scheint am anfälligsten für Hydrolyse zu sein, während das ovine Peptid starke Widerstandsfähigkeit zeigt. Die Variationen in den Peptidsequenzen und wie sie mit Wasser interagieren, beeinflussen ihre Stabilität erheblich. Das Verständnis dieser Dynamiken kann helfen, unser Wissen über alte Essgewohnheiten und die Entwicklung des Milchverbrauchs im Laufe der Zeit zu bewahren. Weitere Studien darüber, wie sich diese Peptide in Anwesenheit von Mineralien verhalten, könnten unser Wissen über ihre Resilienz und Erhaltung in archäologischen Funden erweitern.