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# 生物学# 進化生物学

ライオシン:トランスポゾンからの融合タンパク質

LyosinはL1とMYL4の要素を組み合わせていて、種を超えた独特の進化的特徴を示している。

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リョシン:転移因子由来のタリョシン:転移因子由来のタンパク質化において独自の役割を果たしているんだ。研究によると、Lyosinは脊椎動物の進
目次

脊椎動物の中で、特定の系統に特有なタンパク質は多様な機能を可能にする重要な役割を果たしてるんだ。脊椎動物のゲノムには、遺伝子の中で位置を変えられるDNAの断片、つまりトランスポゾンがたくさん含まれてる。これらのトランスポゾンは、さまざまな脊椎動物のゲノムの大部分を占めることもあるんだ。一部のトランスポゾン由来のタンパク質は、宿主のゲノムに新しいタンパク質として組み込まれてるよ。例えば、内因性レトロウイルスから来るシンシチンタンパク質は、哺乳類の胎盤での細胞融合や免疫系の関与に欠かせないんだ。同じように、レトロトランスポゾンの特定の遺伝子が、胎盤形成や神経活動に関連する宿主遺伝子として再利用されてることもある。

トランスポゾンの世界は内因性レトロウイルスだけじゃない。長い散在核要素、つまりLINEは多くの脊椎動物に存在するレトロトランスポゾンの一種だ。人間では、活性化したLINEはLINE-1(L1)と呼ばれてる。L1には、自分の複製に必要なタンパク質を作るための2つの主要な部分がある。脊椎動物のゲノムに豊富に存在しているにもかかわらず、L1から派生したタンパク質が新しい遺伝子として使われた報告は少ないんだ。注目すべき例としてL1TD1があって、これはL1から派生し、真獣類に見られる。最初は特定の細胞機能に重要だと思われてたけど、その正確な役割はまだ不明なんだ。

最近の研究では、L1から来る新しいタンパク質を発見しようとしてる。このタンパク質はL1と宿主タンパク質のミオシン軽鎖4(MYL4)が融合したもので、標準のMYL4タンパク質は心臓にあるけど、この新しいタンパク質のバリアントは特に精巣で表現されてる。研究者たちは、さまざまな脊椎動物において他の類似の融合タンパク質を特定して、LINE由来のタンパク質が進化において広範な役割を果たしていることを示唆してる。

ライオシンの理解: キメラタンパク質

この新しいタンパク質は、L1とMYL4の要素を含むハイブリッドな性質に基づいてライオシンと名付けられた。アメリカワニでは、MYL4にはマウスに存在しない「エクソンL」というユニークな部分がある。エクソンLに見られるアミノ酸はL1のものに似てて、密接な関係を示してる。ライオシンの構造はタンパク質の機能に必要なドメインを含むL1の典型的な特徴を持ってるんだ。

さまざまな脊椎動物のゲノムを調べていく中で、研究者たちはこのライオシンタンパク質がワニだけじゃなく、カメ、トカゲ、鳥にも見られる兆候を発見した。これは、ライオシンの遺伝子が長い間存在していて、これらの種の共通の祖先にあった可能性を示してる。また、ライオシンの進化の歴史を探ると、時とともにいくつかの変化を経て、脊椎動物のいくつかの系統で正常に機能する能力を失ったことも示唆されている。

爬虫類と鳥類におけるライオシンの進化

研究者たちは、ライオシンのアミノ酸配列を使ってさまざまな種の類似タンパク質を特定する調査を行った。これらのタンパク質は多くの変異を示したけど、MYL4の部分はほとんど変わらなかった。特に、特定の鳥はRNA認識モチーフに関連するMYL4の部分が失われたが、オカリトキウィだけは残っていた。

四肢動物のゲノムを詳しく調べた結果、ライオシンは鳥や爬虫類を含むさまざまな種に見られた。ただ、哺乳類や両生類には見られなかったので、このタンパク質の獲得は現代の鳥や爬虫類の進化の前に起こったと考えられる。また、特定の種では、重要なライオシンの部分が進化の過程で失われたことが分かった。これは、さまざまな系統間での遺伝子の獲得と喪失の複雑な歴史を反映している。

様々な系統におけるライオシンの喪失

いろんな種でライオシンの存在や欠如を調べることで、研究者たちはその進化の歴史をマッピングした。例えば、鳥の中では、特定の種だけが完全なライオシン構造を保持していて、その他の多くは削除の兆候を示してる。爬虫類の中でも、異なるグループで独立した喪失が観察され、ライオシンの保存が種ごとに一様じゃないことを示唆している。

ライオシンの分子特性

この研究では、ライオシンの組織発現における具体的な役割にも触れてる。MYL4が心臓で重要だと知られている一方で、ライオシンは主に精巣組織で表現されていることが分かった。研究者たちはRNAデータを分析することで、MYL4が心臓組織に広く存在しているのに対し、ライオシンは明確に精巣細胞に特有であることを確認した。

タンパク質の特性に関するさらなる調査では、ライオシンが通常は特定の塊を形成するL1タンパク質の典型的な振る舞いを示さないことが判明した。代わりに、ライオシンは細胞内で広がっていて、L1のレトロトランスポジションに対して影響を示さなかった。この発見は、ライオシンがL1 ORF1タンパク質と構造的要素を共有しながらも、宿主生物において異なる目的を果たしているように見えることを示しているんだ。

他のキメラタンパク質の発見

ライオシンの存在は、脊椎動物のゲノムにおける他のタンパク質もLINEに関連する似たようなプロセスから生じている可能性を示唆してる。研究者たちは、L1様と非L1様の領域の両方を含む追加の遺伝子を探し、ライオシンと似た性質を持ついくつかの他のタンパク質を発見した。これらの発見は、トランスポゾン要素の統合を通じて遺伝子が再利用される進化的ダイナミクスを強調してる。

結論

この研究は、LINEのようなトランスポゾンから適応されたタンパク質が脊椎動物の生物学において重要な役割を果たすことを示している。ライオシンタンパク質の同定と特性付けは、進化の過程を理解する手助けをし、宿主ゲノムとトランスポーザブルエレメント間の複雑な相互作用を際立たせている。これらのタンパク質に関するさらなる研究によって、彼らの機能や脊椎動物の進化に対する貢献に関する新たな知見が得られるかもしれないし、これらの生物における遺伝的安定性と多様性のバランスについての理解が深まるかもしれない。

オリジナルソース

タイトル: Birth of protein-coding exons by ancient domestication of LINE retrotransposon

概要: Transposons, occasionally domesticated as novel host protein-coding genes, are responsible for the lineage-specific functions in vertebrates. LINE-1 (L1) is one of the most active transposons in the vertebrate genomes. Despite its abundance, the contribution of L1 to the birth of vertebrate proteins remains unelucidated. Here, we present a novel mechanism for the origination of de novo proteins, in which the L1 retrotransposons are incorporated into host genes as protein-coding exons by alternative splicing. L1 ORF1 protein (ORF1p) is an RNA-binding protein that binds to L1 RNA and is required for retrotransposition by acting as an RNA chaperone. We identified a splicing variant of myosin light chain 4 (MYL4) containing an L1 ORF1-derived exon and encoding a chimeric protein of L1 ORF1p and MYL4, named Lyosin. Molecular evolutionary analysis revealed that Lyosin was acquired in the common ancestor of reptiles and birds during the Paleozoic era. The amino acid sequence of Lyosin had undergone purifying selection although it was lost in some lineages, including the Neognathae birds and snakes. The transcripts encoding Lyosin were expressed in the testes of two lizard species, suggesting that its function is different from that of the canonical MYL4 expressed specifically in the heart. Furthermore, sequence searches revealed other evolutionarily conserved chimeric isoforms fused to the L1 ORF1p in three genes in vertebrates. Our findings suggest a novel evolutionary mechanism for the birth of lineage-specific proteins derived from transposons and implicate the previously unrecognized adaptive functions of L1 ORF1p.

著者: Koichi Kitao, K. Ichiyanagi, S. Nakagawa

最終更新: 2024-04-28 00:00:00

言語: English

ソースURL: https://www.biorxiv.org/content/10.1101/2024.04.25.591049

ソースPDF: https://www.biorxiv.org/content/10.1101/2024.04.25.591049.full.pdf

ライセンス: https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/

変更点: この要約はAIの助けを借りて作成されており、不正確な場合があります。正確な情報については、ここにリンクされている元のソース文書を参照してください。

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