細菌の鞭毛モーターについての知見
研究が細菌の運動メカニズムの進化の道筋を明らかにしている。
― 1 分で読む
目次
細菌は生き物で、生き延びるために動く必要があるんだ。彼らが動く一番古い方法の一つは、フラジェラって呼ばれる小さな尾みたいな構造を使うこと。フラジェラを使うことで細菌は泳いだり方向を変えたりできる。このフラジェラの動きは、細菌の中にある「細菌フラジェラモーター(BFM)」っていう特別な機械によって制御されてる。このモーターがフラジェラを回して、周りを進むんだ。
フラジェラモーターの働き
BFMは、イオンからエネルギーを使って動くシステムで動いてる。これにはAサブユニットとBサブユニットっていう二つの主要な部品があって、これらが一緒に働いて細菌の内膜を通ってイオンが流れるチャネルを作るんだ。イオンが通るとモーターが回ってフラジェラが動く。
モーターの中では、AサブユニットがFliGって呼ばれる部分とつながってて、これがフラジェラが回るのに必要なんだ。このつながりは細菌の動きにとってすごく大事で、いろんな細菌のタイプで似たようなものが見つかってるから、進化の中で保存されてきたってわけ。
フラジェラモーターの起源
科学者たちは、BFMが今の細菌が存在する前からあったと考えてるんだ。これは、イオンを使って細菌の外膜を越えて物質を運ぶシンプルなシステムから進化したと考えられてるんだ。多くの細菌で似たようなシステムがあることは、これらが共通の祖先を持っていることを示してる。このことは、フラジェラモーターの進化を理解することで、細菌の初期の段階についての洞察を得られるかもしれないってことだ。
系統関係
私たちの研究では、フラジェラモーターの構成要素が他の似た構造とどう関連しているかを調べたんだ。193種類の細菌のゲノムから情報を集めて、これらの要素がどのように進化してきたかを見た。いろんな技術を使って、異なる細菌のタンパク質がどのように関連しているかの絵を作ったよ。
研究中、Aサブユニットのために746の潜在的なタンパク質のマッチを見つけて、周りの遺伝子を見てBサブユニットのデータセットを作ったんだ。Aサブユニットのタンパク質は似たような配列が多かったけど、Bサブユニットはもっと多様でマッチさせるのが難しかったんだ。
フラジェラスタトルの主な所見
AサブユニットとBサブユニットの関係を分析した時、2つの主要なグループがあることがわかった。最初のグループはE. coliのような有名なフラジェラモーターを含み、2つ目のグループは異なる機能を持ってるけど構造的な特徴が似てるタンパク質で構成されてる。
私たちは最初のグループを「細菌フラジェライオン輸送体(FIT)」、2つ目のグループを「細菌一般イオン輸送体(GIT)」と名付けた。FITグループは主にE. coliのようなグラム陰性細菌のタンパク質が多くて、GITグループはグラム陽性とグラム陰性の細菌が混ざってるんだ。
FITとGITの構造的特徴
分析を通して、FITタンパク質には独特の構造があるのがわかった。フラジェラを回すために必要な力を生み出す特別なドメインがあるんだ。一方で、GITタンパク質は特に端の構造にもっと多様性があって、FITタンパク質に見られるいくつかの重要な特徴が欠けてるから、別の役割を果たすように進化したかもしれないよ。
私たちは、このタンパク質の構造的特徴を予測ツールを使って詳しく観察した。FITタンパク質には明確な四角い折りたたみがあって、モーターのローター部分と相互作用できる能力があるんだ。これはフラジェラモーターとしての機能にとって重要。GITタンパク質にはこの特徴がないことがわかって、関連はあっても異なる道に分かれたってことが示されてるよ。
TGIドメインの重要性
特にAサブユニットのトルク生成インターフェース(TGI)っていう部分を調べたんだ。このドメインは細菌の動きにとってすごく大事。E. coliでこのドメインの部分を取り除く実験をしたら、細菌が動く能力を失ったんだ。この発見は、フラジェラモーターの機能にとってこの部分がいかに重要かを強調してる。
構造的特徴の進化
これらの構造的特徴がどのように進化してきたかも調べた。私たちの研究では、FITタンパク質の共通の祖先はもっとシンプルな形を持っていて、時間が経つにつれてより複雑な構造に進化してきたと示唆してる。この進化の過程は、異なる環境のプレッシャーがこれらのモーターの発展を促した可能性を示しているんだ。
動きのメカニズムの違い
FITタンパク質の中の2つのサブグループが、ローターコンポーネントと相互作用する方法が少し異なる可能性があることがわかったんだ。TGI4サブグループはTGI5サブグループと比べて少し違った構造を持っていて、これが動きを調節する方法が異なるかもしれない。ただ、これを確認するにはさらなる実験が必要だね。
動きのアッセイの実施
さらに調査するために、MotAタンパク質の異なるバリアントで動きのアッセイを行ったんだ。TGIドメインを変更して、それが細菌の動きにどのように影響を与えるかをテストしたよ。その結果、TGIのセクションを削除したタンパク質は推進できなかったから、このドメインの重要性が際立った。
結論としての洞察
私たちの研究は、さまざまな細菌のフラジェラモーターの多様な関係と構造的特徴に光を当てるものだ。これらのつながりを理解することで、これらの小さな生物がどのように進化し、環境に適応してきたのかの全体像が見えてくる。
また、FITタンパク質に特有の構造的特徴がGITタンパク質には存在しないことがわかったから、彼らの進化の道が分かれていることを示唆しているよ。この発見は、細菌の間に多くの類似点がある一方で、動き方や機能には重要な多様性があることを示してて、細菌の行動や生態を理解するのに大切なんだ。
今後の方向性
これからの研究では、この研究から得た知識が、異なる細菌のライフスタイルにおけるこれらのタンパク質の役割に関するさらなる調査を進める助けになるかもしれない。これからの研究では、特にGITタンパク質のさまざまなドメインの未知の機能に焦点を当てるかもしれない。これらの機能を理解すれば、新しい生物学的メカニズムを発見することにつながるかもしれないよ。
全体として、私たちの研究は微生物学の分野の発展に貢献してて、細菌の動きや何百万年もかけて形成されてきたこれらのシステムの進化的な力について貴重な洞察を提供してるんだ。
タイトル: Molecular and structural innovations of the stator motor complex at the dawn of flagellar motility
概要: The rotation of the bacterial flagellum is powered by the MotAB stator complex, which converts ion flux into torque. The origin and evolution of this remarkable complex is understudied. Here, we perform the first phylogenetic and structural characterisation and classification of MotAB and nonflagellar relatives. Using 193 genomes sampled across 27 bacterial phyla, we estimated phylogenies and ancestral sequences, and generated AlphaFold predictions for all extant and reconstructed proteins. We then mapped them onto the phylogeny to determine patterns of diversity and distribution of structural innovations. We identify two discrete groups: the Flagellar Ion Transporters (FIT) and the Generic Ion Transporters (GIT). The FIT proteins are structurally conserved and have a square fold domain and a torque-generating interface (TGI). FIT proteins are divided into two clades, termed TGI4 and TGI5, referring to whether there have 4 or 5 short helices in the TGI. TGI5 motors are predominantly found in Proteobacteria and include the well-studied E. coli K12 system, while TGI4 motors are found in diverse phyla and include the Na+-powered polar motors of Vibrio (PomAB). The GIT proteins, on the other hand, are structurally diverse and lack these attributes. The interaction between the A and B subunits is conserved across the FIT and GIT proteins. The two subunits are jointly necessary for function, with the genes typically adjacent within an operon. Motility assays in E. coli show that the structural elements unique to FIT play an important role in flagellar motility. Our results indicate that the stator motor complex has a single origin and shares unique motility-related structural traits. Significance StatementFlagellar motility is a key feature in bacterial pathogenicity and survival. It allows bacteria to propel themselves and direct movement according to environmental conditions. We investigated the molecular and structural diversity of the stator motor proteins that provide the ion motive force to power flagellar rotation. This study integrates phylogenetics, 3D protein structure modeling, motility assays and ancestral state reconstruction (ASR) to provide insights into the structural mechanisms that first powered the flagellar motor. We provide the first phylogenetic and structural characterisation and classification of MotAB and relatives.
著者: Matthew AB Baker, C. Puente-Lelievre, P. Ridone, J. Douglas, K. Amritkar, B. Kacar, N. J. Matzke
最終更新: 2024-07-23 00:00:00
言語: English
ソースURL: https://www.biorxiv.org/content/10.1101/2024.07.22.604496
ソースPDF: https://www.biorxiv.org/content/10.1101/2024.07.22.604496.full.pdf
ライセンス: https://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0/
変更点: この要約はAIの助けを借りて作成されており、不正確な場合があります。正確な情報については、ここにリンクされている元のソース文書を参照してください。
オープンアクセスの相互運用性を利用させていただいた biorxiv に感謝します。