温度が酵素の柔軟性に与える影響
この研究は、さまざまな種における温度変化への酵素の適応を調べてるよ。
― 1 分で読む
温度の変化は生物の機能に大きな影響を与えるんだ。酵素の働き方からエコシステム全体の健康まで、温度は色々なことを変えちゃう。生物システムが温度にどう反応するかを知っておくと、特に気候変動の影響で、未来にどうなるかを予測するのに役立つ。保護活動やバイオテクノロジーを改善する方法を見つけることにもつながるよ。
酵素のレベルでは、温度はその活動や形状に影響を与える。各酵素には最適な温度があって、その温度で一番働きが良いんだ。温度が高すぎると不安定になっちゃう。簡単に言うと、微生物が一番成長する温度は、その酵素の挙動に密接に関係してる。
このつながりを説明する考え方を「対応する状態」仮説と呼ぶんだ。これは、酵素が住んでいる環境の温度に基づいて構造を適応させるっていうことを提案してる。異なる温度環境からの2つの酵素があった場合、寒冷な環境の酵素は温暖な環境の酵素よりも柔軟であるべきなんだ。この柔軟性と安定性のトレードオフが、異なる温度で酵素がどう働くかを説明してる。
寒冷適応型の酵素は、エネルギーの低い環境で働くことが多いから、柔軟性が高い傾向がある。一方、温暖適応型の酵素は、温度が上がったときに安定を保つために柔軟性を少し犠牲にする。ただ、この考え方を支持する研究もあれば、異なる酵素間でのトレードオフはいつも同じじゃないって疑問を呈する研究もある。
別の考え方では、温暖な環境の酵素は構造がよりコンパクトになるって言われてる。これによって彼らは周囲の高温からの暴露を減らし、壊れにくくなるんだ。コンパクトな構造は酵素を安定させるのに役立つ。でも、多くの研究では、コンパクトさが温度とともに常に増加するわけではないことが分かってる。
過去の研究では酵素の適応を調べるのに同じような問題があった。通常、少数の酵素を比較していて、それが熱的適応の結果なのか、何百万年のランダムな変化なのかを判断するのが難しい。もっと大きなサンプルを持つ研究は通常、数種類の種だけに焦点を当てているから、理解が限られちゃうんだ。
酵素が温度にどのように適応しているのかを詳しく見るために、重要な酵素であるアデニル酸キナーゼ(ADK)を研究したよ。ADKはエネルギー分子ATPとAMPをADPに変換するのを手伝っていて、細胞機能のバランスを維持するのに重要なんだ。
ADKには3つの構造部分がある:COREドメイン(固体)、NMPbindドメイン(AMPが結合する所)、LIDドメイン(ATPが結合する所)。この酵素は非活性型と活性型の2つの主要な形状の間を移動できる。いろんな細菌に異なるタイプのADKが存在していて、短いまたは長いLIDドメインや異なる構造を持つものもあるよ。
方法
この研究では、異なる細菌や古細菌の種から70のADK構造を集めた。ADKは種の熱的嗜好に基づいて選ばれていて、寒冷、適度、熱帯、極端に暑い環境で繁栄するものが含まれてる。
これらの異なるADKがどのように関連しているかを見るために系統樹を作成した。これによって、さまざまな特徴が異なる種にどのように広がっているかがわかる。さらに、これらの酵素のアミノ酸配列の保存状態を評価して、彼らがどれだけ似ているか、または異なっているかを理解する手助けをしたよ。
次に、これらのADKが好ましい温度でどう振る舞うかを調べるためにシミュレーションを行い、柔軟性、表面積、全体的なコンパクトさ、アミノ酸間の接触数を測定した。
結果
ADKの分布
ADKを温度の好みで分類した:寒冷好き、中程度好き、熱好き、極端に熱好き。それぞれのグループのデータは、進化の系統樹に広く分布していることを示している。
構造的特徴
分析の結果、ADKの柔軟性は温度の上昇とともに増加するようだ。これは温度が上がるとADKがより柔軟になることを示唆している。ただ、共通の温度での柔軟性を詳しく見てみると、このパターンは変わって、寒冷適応型の酵素は自分たちの好みの温度で温暖適応型よりも柔軟性が低いことがわかった。
ADKの全体的なコンパクトさは温度と明確な関係を示さなかった。温度が上がるときに表面積が減少することもあったけど、これはすべての種で一貫していたわけではない。
接触ネットワーク
酵素内のアミノ酸によって形成された接触ネットワークも調べてみた。これらの接触の形成方法には多くのバリエーションがあって、温度に対する反応を明確に示している接触の型はなかった。ネットワークは、異なる熱環境からの酵素がユニークな方法で温度に適応する可能性があることを示唆している。
結論
私たちの発見は、ADKの柔軟性が異なる温度に適応する上で重要であることを示していて、寒冷な酵素は同じ温度で温暖な酵素よりも柔軟であることがわかった。だけど、構造のコンパクトさと温度適応の関連を示す強い証拠は見つからなかった。
さらに、酵素内で形成される接触のタイプはかなり異なっていて、異なる種が熱環境に適応するために異なる進化の道をたどることを示している。適応の方法は、これらの種の祖先の環境に関連している可能性もある。
要するに、この研究は酵素が温度変化にどう適応するか、構造的特徴がどう関わるかに関する貴重な洞察を与えてくれる。今後の研究では、さまざまな温度で他の酵素の柔軟性を探求して、変化する気候条件下での生物プロセスの理解に貢献できるかもしれないね。
タイトル: Changes in flexibility but not in compactness underlie the thermal adaptation of prokaryotic adenylate kinases
概要: Understanding the structural changes that enable enzymes to remain active in extreme thermal conditions is of broad scientific interest for both fundamental and applied biological research. Three commonly discussed mechanisms that underlie the thermal adaptation of enzymes include modifications in structural flexibility, compactness, and in the contact network among amino acids. However, most previous studies on these topics have been limited to small sample sizes or a narrow taxonomic focus, and the relative importance of these factors to thermal adaptation remains poorly understood. In this study, we combined molecular dynamics simulations and phylogenetic comparative analyses to thoroughly analyse the structural factors underlying thermal adaptation across 70 prokaryotic adenylate kinases, a key enzyme involved in cellular energy balance and homeostasis. We detect systematic increases in the flexibility of the enzyme with temperature, both across and within species. In contrast, structural compactness appears to be almost completely independent of temperature. Finally, we detect a remarkable diversity in the contact networks of different adenylate kinases that cannot be explained solely by temperature. Our results suggest that there are multiple paths toward the adaptation of prokaryotic adenylate kinases to extreme thermal environments, but such paths generally involve changes in flexibility.
著者: Dimitrios - Georgios Kontopoulos, I. Patmanidis, T. G. Barraclough, S. Pawar
最終更新: 2024-09-08 00:00:00
言語: English
ソースURL: https://www.biorxiv.org/content/10.1101/2024.09.04.611173
ソースPDF: https://www.biorxiv.org/content/10.1101/2024.09.04.611173.full.pdf
ライセンス: https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/
変更点: この要約はAIの助けを借りて作成されており、不正確な場合があります。正確な情報については、ここにリンクされている元のソース文書を参照してください。
オープンアクセスの相互運用性を利用させていただいた biorxiv に感謝します。