Simple Science

Ciência de ponta explicada de forma simples

# Biologia# Microbiologia

Mecanismos da Divisão Celular Bacteriana

Um olhar sobre as proteínas e processos por trás da reprodução bacteriana.

― 7 min ler


Divisão BacterianaDivisão BacterianaReveladadivisão celular bacteriana.Examinando os papéis das proteínas na
Índice

As bactérias são organismos pequenos, unicelulares que se reproduzem através de um processo chamado divisão celular. Esse processo permite que elas cresçam e se multipliquem. Entender como as bactérias se dividem é essencial porque isso pode nos ajudar a desenvolver antibióticos e tratamentos melhores para infecções bacterianas.

Entendendo o Divisoma

No coração da divisão celular bacteriana está uma estrutura complexa chamada divisoma. O divisoma é um grupo de proteínas que trabalham juntas para ajudar a bactéria a se dividir em duas novas células. Uma das proteínas principais nessa maquininha é chamada FtsZ. Essa proteína ajuda a formar um anel no centro da célula, que é crucial para dividir a célula em duas partes.

Papel da FtsA na Divisão Celular

Outra proteína importante envolvida na divisão celular é a FtsA. A FtsA trabalha junto com a FtsZ e ajuda a ancorar a maquininha de divisão à membrana celular. Essa ancoragem é crítica porque garante que o equipamento de divisão celular esteja no lugar certo para fazer seu trabalho.

Formação do Anel de FtsZ

O processo de divisão celular começa com a formação do anel de FtsZ. As proteínas FtsZ se reúnem no meio da célula e formam uma estrutura em forma de anel. Esse processo é conhecido como formação do anel. A FtsA desempenha um papel crucial nessa etapa ajudando a estabilizar o anel e recrutar outras proteínas necessárias para a divisão celular.

Fases Finais da Divisão Celular

Uma vez que o anel de FtsZ é formado e estabilizado pela FtsA, o próximo passo envolve a síntese do septo de divisão. Esse septo é uma parede que eventualmente separará as duas novas células. Essa fase requer proteínas adicionais, incluindo FtsW e FtsI, que ajudam a construir o septo.

O Papel da FtsW e FtsI

FtsW e FtsI são proteínas especiais que têm funções importantes na formação do septo. A FtsW ajuda no processo de construção, enquanto a FtsI tem um papel na ligação cruzada dos materiais que formam a parede celular. Juntas, elas garantem que o septo se forme corretamente.

Como as Proteínas Interagem Durante a Divisão Celular

Diferentes proteínas interagem entre si para realizar a divisão celular de forma eficaz. Por exemplo, o complexo FtsQLB ajuda a regular a atividade da FtsW e FtsI. Essa regulação é essencial para garantir que o processo de divisão ocorra sem problemas.

Regulação da Atividade Proteica

Controlando como e quando essas proteínas são ativadas, a célula pode gerenciar melhor seu processo de divisão. Mudanças em certas proteínas podem levar à ativação precoce da FtsW e FtsI, o que pode fazer as células se dividirem mais rápido do que o normal.

Importância da Estrutura da Proteína

A estrutura das proteínas envolvidas na divisão celular é também crítica. Quando a FtsA forma minianéis, essas estruturas são pontos de controle importantes para a célula. Se esses minianéis forem perturbados, isso pode levar a um processo de divisão descontrolado e, em última instância, afetar a saúde da bactéria.

Mudanças Dinâmicas nas Formas das Proteínas

Durante a divisão celular, a FtsA pode mudar sua estrutura com base nos sinais que recebe. No começo, ela forma minianéis estáveis, mas à medida que o processo de divisão continua, pode mudar para formar outras estruturas como arcos ou filamentos de dupla fita (DS).

Formação de Filamentos DS

Os filamentos DS da FtsA aparecem mais tarde no processo de divisão. Esses filamentos facilitam a transição das fases iniciais da divisão para as fases posteriores onde o septo está sendo formado ativamente. A formação dessas estruturas indica que a célula está progredindo em direção à divisão.

O Papel da FtsN na Divisão

A FtsN é outra proteína que desempenha um papel importante no processo de divisão. Ela interage principalmente com os filamentos DS formados pela FtsA, ajudando a regular a atividade do divisoma. Seu papel se torna especialmente importante nas fases finais da divisão celular, onde garante que tudo funcione corretamente.

Interação Entre FtsA e FtsN

A capacidade da FtsN de interagir diretamente com a FtsA ajuda a estabilizar os filamentos DS. Essa estabilização é essencial para promover a ativação das proteínas que sintetizam o septo, garantindo que as duas novas células possam se formar corretamente.

Ligação Cruzada de Cisteína como Ferramenta

Para estudar as interações entre essas proteínas, os pesquisadores frequentemente usam uma técnica chamada ligação cruzada de cisteína. Esse método permite que os cientistas vejam se certas estruturas proteicas, como os filamentos DS, estão presentes em várias etapas da divisão celular.

Monitorando Estruturas Proteicas

Usando versões modificadas da proteína FtsA com mudanças específicas de cisteína, os cientistas podem rastrear a formação de filamentos DS em células vivas. Esse rastreamento mostra como e quando essas estruturas se formam à medida que a célula avança na divisão.

Como a Formação do Septo é Monitorada

À medida que as células se dividem, os cientistas observam que a formação dos filamentos DS aumenta à medida que a divisão celular se aproxima da conclusão. Essa observação sugere que os filamentos DS desempenham um papel chave em guiar o processo de formação do septo.

Importância da Montagem Apropriada

A montagem adequada do divisoma, incluindo a formação de filamentos DS, é crucial para o sucesso da divisão celular. Perturbações nessa fase podem levar a problemas como alongamento da célula ou filamentação, o que pode, em última instância, afetar o crescimento e a vitalidade das populações bacterianas.

Mutantes Negativos Dominantes

Algumas variantes da proteína FtsA, conhecidas como mutantes negativos dominantes, podem interferir no processo normal de divisão celular. Esses mutantes podem perturbar a formação de filamentos DS, levando a complicações no processo de divisão.

A Variante FtsAM96E R153D

Uma variante específica, FtsAM96E R153D, demonstrou ser particularmente problemática. Essa variante não consegue formar filamentos DS de forma eficaz, levando à sua incapacidade de suportar a divisão celular normal. Essa descoberta destaca o quão crítica é a formação de filamentos DS no processo de divisão.

Papel dos Alelos Superfissão

Certas mutações, conhecidas como alelos superfissão, podem ajudar as células a contornar alguns dos requisitos habituais para a divisão. Por exemplo, o alelo ftsL* pode permitir que as células se dividam mesmo quando a FtsA não está funcionando de forma otimizada.

Suprimindo Efeitos Negativos Dominantes

Alelos superfissão como o ftsL* podem efetivamente neutralizar os impactos negativos de mutantes problemáticos como o FtsAM96E R153D. Eles fazem isso promovendo a atividade de proteínas envolvidas na divisão celular, permitindo assim que as células continuem se dividindo apesar da presença de proteínas disfuncionais.

Conclusão

Em resumo, o processo de divisão celular bacteriana envolve uma interação complexa entre várias proteínas, cada uma desempenhando um papel crucial em diferentes estágios. A dinâmica das interações proteicas, a formação de estruturas chave como o divisoma e a regulação da atividade proteica contribuem para a divisão bem-sucedida das células bacterianas. Entender esses processos é vital para o desenvolvimento de novos tratamentos contra infecções bacterianas, já que almejar esses mecanismos pode ajudar a inibir o crescimento e a proliferação bacteriana.

Fonte original

Título: Role of the antiparallel double-stranded filament form of FtsA in activating the Escherichia coli divisome

Resumo: The actin-like FtsA protein is essential for function of the cell division machinery, or divisome, in many bacteria including Escherichia coli. Previous in vitro studies demonstrated that purified wild-type FtsA assembles into closed mini-rings on lipid membranes, but oligomeric variants of FtsA such as FtsAR286W and FtsAG50E can bypass certain divisome defects and form arc and double-stranded (DS) oligomeric states, respectively, which may reflect conversion of an inactive to an active form of FtsA. Yet, it remains unproven which oligomeric forms of FtsA are responsible for assembling and activating the divisome. Here we used an in vivo crosslinking assay for FtsA DS filaments to show that they largely depend on proper divisome assembly and are prevalent at later stages of cell division. We also used a previously reported variant that fails to assemble DS filaments, FtsAM96E R153D, to investigate the roles of FtsA oligomeric states in divisome assembly and activation. We show that FtsAM96E R153D cannot form DS filaments in vivo, fails to replace native FtsA, and confers a dominant negative phenotype, underscoring the importance of the DS filament stage for FtsA function. Surprisingly, however, activation of the divisome through the ftsL* or ftsW* superfission alleles suppressed the dominant negative phenotype and rescued the functionallity of FtsAM96E R153D. Our results suggest that FtsA DS filaments are needed for divisome activation once it is assembled, but they are not essential for divisome assembly or guiding septum synthesis. IMPORTANCECell division is fundamental for cellular duplication. In simple cells like Escherichia coli bacteria, the actin homolog FtsA is essential for cell division and assembles into a variety of protein filaments at the cytoplasmic membrane. These filaments help to tether polymers of the tubulin-like FtsZ to the membrane at early stages of cell division, but also play crucial roles in recruiting other cell division proteins to a complex called the divisome. Once assembled, the E. coli divisome subsequently activates synthesis of the division septum that splits the cell in two. One recently discovered oligomeric conformation of FtsA is an antiparallel double stranded filament. Using a combination of in vivo crosslinking and genetics, we provide evidence suggesting that these FtsA double filaments have a crucial role in activating the septum synthesis enzymes.

Autores: William Margolin, A. Perkins, M. S. Mounange-Badimi

Última atualização: 2024-06-30 00:00:00

Idioma: English

Fonte URL: https://www.biorxiv.org/content/10.1101/2024.06.24.600433

Fonte PDF: https://www.biorxiv.org/content/10.1101/2024.06.24.600433.full.pdf

Licença: https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/

Alterações: Este resumo foi elaborado com a assistência da AI e pode conter imprecisões. Para obter informações exactas, consulte os documentos originais ligados aqui.

Obrigado ao biorxiv pela utilização da sua interoperabilidade de acesso aberto.

Mais de autores

Artigos semelhantes