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# Biología # Biología evolutiva

Levadura en Llamas: Perspectivas Sobre la Tolerancia a la Temperatura

Descubre cómo las levaduras adaptan sus proteínas para sobrevivir al estrés por calor.

Nilima Walunjkar, Timothy Y. Lai, Nasima Akhter, James H. Miller, John Q. Bettinger, Erin Marcus, Eric M. Phizicky, Sina Ghaemmaghami, Justin C. Fay

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Las levaduras son microorganismos chiquititos que juegan un papel súper importante en la panadería, la elaboración de cerveza y la producción de vino. Entre ellas, las especies de Saccharomyces, como S. cerevisiae y S. uvarum, son populares por su habilidad para fermentar azúcares en alcohol y dióxido de carbono. Sin embargo, estas criaturas tienen diferentes preferencias cuando se trata de temperatura. ¡Sí, son un poco exigentes! Por ejemplo, S. cerevisiae puede prosperar a temperaturas más altas en comparación con su prima, S. uvarum, que prefiere mantener las cosas frescas. Entender cómo se adaptan estas levaduras a los cambios de temperatura puede darnos pistas sobre la estabilidad de sus proteínas—básicamente, qué tan bien mantienen su forma, que son sus bloques de construcción, llamadas proteínas, bajo el calor.

¿Cuál es el Tema con las Proteínas?

Las proteínas son cruciales para muchos procesos biológicos. Son como los trabajadores en una fábrica, participando en todo, desde descomponer alimentos hasta construir estructuras celulares. Pero las proteínas pueden ser un poco sensibles cuando la temperatura sube. Las altas temperaturas pueden hacer que las proteínas se desenreden o se aglutinen de maneras que pueden dañar la célula. Aquí es donde entra el término estabilidad de las proteínas. Se trata de qué tan bien las proteínas mantienen su forma y función cuando se enfrentan al calor.

¿Por qué las Levaduras Necesitan Adaptarse?

Con el cambio climático moviendo las cosas, las levaduras enfrentan cambios repentinos de temperatura que podrían ponerlas en aprietos. A medida que se encuentran con temperaturas más altas con más frecuencia, sus proteínas deben adaptarse para seguir funcionando. Si no pueden soportar el calor, no prosperarán, lo que podría afectar la calidad de productos como el pan y la cerveza—¡que no pase!

La Biología Detrás de la Termotolerancia

Cuando los organismos se calientan demasiado, a menudo activan su respuesta al shock térmico. Piensa en esto como su alarma de emergencia. Esta respuesta les ayuda a lidiar con las proteínas que se comportan mal bajo el estrés térmico. S. cerevisiae ha desarrollado estrategias ingeniosas para asegurarse de que sus proteínas se mantengan estables a temperaturas más altas. Mientras tanto, S. uvarum tiene sus propios trucos para su estilo de vida más fresco.

Diferencias Entre las Dos Especies de Levadura

S. cerevisiae y S. uvarum comparten un parecido familiar pero han divergido a lo largo de millones de años, lo que ha llevado a diferentes límites térmicos. Mientras que S. uvarum se adapta mejor a temperaturas más suaves, S. cerevisiae puede manejar mejor el calor. Los científicos han medido la diferencia entre las dos—¡es aproximadamente una diferencia de 8°C en los límites de crecimiento! Imagina girar el dial de temperatura del horno—no quieres que esté demasiado alto para hornear un pastel.

¿Cómo Se Mantienen Estables las Proteínas?

La estabilidad de las proteínas no depende solo de la forma de la proteína misma. También está influenciada por el entorno que la rodea, como los niveles de pH y la presencia de ciertas moléculas. Para las levaduras, factores como las Proteínas chaperonas y otros ayudantes son muy importantes. Piensa en las chaperonas como los amigos que te ayudan a mantener la calma en una situación estresante.

El Papel de los Aminoácidos

Las proteínas están compuestas de unidades más pequeñas conocidas como aminoácidos. Cuando cambian los aminoácidos, pueden hacer que las proteínas sean más o menos estables. Algunos cambios son un poco como agregar sal a una receta—demasiado o muy poco puede arruinar todo el plato. Mientras que la mayoría de los cambios en los aminoácidos pueden desestabilizar una proteína, algunos cambios en realidad hacen que las proteínas sean más resistentes sin arruinar sus funciones principales. Es un equilibrio delicado, ¡un poco como caminar por la cuerda floja!

Experimentos y Hallazgos de Levadura

Estudios recientes examinaron las diferencias en la estabilidad de las proteínas entre S. cerevisiae y S. uvarum. Los investigadores usaron un método conocido como perfilado proteómico térmico para medir qué tan bien se mantenían las proteínas bajo varias temperaturas. En términos simples, pusieron las proteínas a prueba de calor, casi como una entrevista de trabajo donde los candidatos tenían que demostrar que pueden soportar la presión.

Los resultados mostraron que una gran mayoría de las proteínas de S. cerevisiae eran más estables que sus contrapartes de S. uvarum. De hecho, alrededor del 85% de las proteínas en S. cerevisiae eran mejores para sobrevivir a altas temperaturas. ¡Eso es algo de qué presumir en la próxima reunión familiar de levadura!

El Papel del Entorno Celular

El entorno celular se comporta como una burbuja protectora para las proteínas. Con un poco de ayuda de las chaperonas y otros factores celulares, las proteínas pueden mantener su forma incluso cuando la temperatura aumenta. Sin embargo, se descubrió que algunas proteínas eran más estables cuando las dos especies se mezclaban—como invitar a un amigo fresco a una discusión acalorada, ¡simplemente ayuda a que todos se lleven bien!

Estabilidad Estructural y Diferencias

Para profundizar en los mecanismos en juego, los investigadores también analizaron proteínas específicas como Guk1 y Aha1. Estas proteínas se examinaron por sus temperaturas de fusión—básicamente, donde empiezan a perder el control. Los estudios revelaron que las versiones de estas proteínas en S. cerevisiae eran más estables, mostrando cómo pequeños cambios en los aminoácidos podrían resultar en grandes diferencias en cómo funcionaban estas proteínas.

Por Qué Importa la Aptitud

Al final del día, podrías preguntarte: ¿cómo afecta todo esto a la aptitud y supervivencia de la levadura? Bueno, solo porque una proteína sea estable no significa que garantice el éxito. Los investigadores realizaron experimentos para reemplazar la proteína Guk1 de S. cerevisiae con la de S. uvarum para ver si esto hacía alguna diferencia en el crecimiento y la estabilidad. ¡Sorprendentemente, no lo hizo! Esto sugiere que ser térmicamente estable no es la única forma de sobresalir en un ambiente cálido.

Conclusiones sobre la Estabilidad de las Proteínas y la Termotolerancia

En general, los hallazgos enfatizan que, aunque la estabilidad de las proteínas juega un papel crucial en la tolerancia a la temperatura, no es el único factor en juego. Las levaduras pueden prosperar incluso cuando sus proteínas no son las más estables, gracias a varias adaptaciones en su estructura y sistemas de soporte celular. ¿La lección? A veces no se trata solo de ser fuerte; también se trata de ser flexible y tener una buena red de apoyo.

Direcciones Futuras e Implicaciones

Las implicaciones de esta investigación van más allá de solo la levadura. Entender cómo se adaptan las proteínas puede ayudarnos a aprender más sobre muchos organismos que enfrentan desafíos similares debido al cambio climático. Con el aumento de las temperaturas, podrían encontrarse estrategias similares en otras especies mientras luchan por mantener la estabilidad y la función.

Mientras brindamos por nuestro pan favorito o servimos un vaso de cerveza, apreciemos la levadura, pequeña pero poderosa, que trabaja incansablemente en segundo plano. Puede que no tengan voz en nuestra cocina, ¡pero su capacidad para adaptarse a su entorno es algo que vale la pena celebrar! ¡Salud por la estabilidad de las proteínas, y que nuestros productos horneados sigan subiendo sin problemas!

Fuente original

Título: Pervasive divergence in protein thermostability is mediated by both structural changes and cellular environments

Resumen: Temperature is a universal environmental constraint and organisms have evolved diverse mechanisms of thermotolerance. A central feature of thermophiles relative to mesophiles is a universal shift in protein stability, implying that it is a major constituent of thermotolerance. However, organisms have also evolved extensive buffering systems, such as those that disaggregate and refold denatured proteins and enable survival of heat shock. Here, we show that both cellular and protein structural changes contribute to divergence in protein thermostability between two closely related Saccharomyces species that differ by 8{degrees}C in their thermotolerance. Using thermal proteomic profiling we find that 85% of S. cerevisiae proteins are more stable than their S. uvarum homologs and there is an average shift of 1.6{degrees}C in temperature induced protein aggregation. In an interspecific hybrid of the two species, S. cerevisiae proteins retain their thermostability, while the thermostability of their S. uvarum homologs is enhanced, indicating that cellular context contributes to protein stability differences. By purifying orthologous proteins we show that amino acid substitutions underlie melting temperature differences for two proteins, Guk1 and Aha1. Amino acid substitutions are also computationally predicted to contribute to stability differences for most of the proteome. Our results imply that coordinated changes in protein thermostability impose a significant constraint on the time scales over which thermotolerance can evolve.

Autores: Nilima Walunjkar, Timothy Y. Lai, Nasima Akhter, James H. Miller, John Q. Bettinger, Erin Marcus, Eric M. Phizicky, Sina Ghaemmaghami, Justin C. Fay

Última actualización: 2024-12-11 00:00:00

Idioma: English

Fuente URL: https://www.biorxiv.org/content/10.1101/2024.12.09.627561

Fuente PDF: https://www.biorxiv.org/content/10.1101/2024.12.09.627561.full.pdf

Licencia: https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/

Cambios: Este resumen se ha elaborado con la ayuda de AI y puede contener imprecisiones. Para obtener información precisa, consulte los documentos originales enlazados aquí.

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