Entendendo Estruturas e Interações de Proteínas
Insights sobre o papel das arrumações de proteínas nas funções biológicas.
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Índice
- Os Tipos de Estruturas de Proteínas
- Importância das Estruturas de Proteínas
- Diferenças nas Estruturas de Proteínas
- Pesquisas Recentes
- Nova Abordagem Teórica
- Classes de Interações de Proteínas
- Impacto em Sistemas Biológicos
- Observações em Células Vivas
- Cinética da Montagem de Proteínas
- Conclusões e Direções Futuras
- Fonte original
As proteínas são moléculas vitais em todos os organismos vivos. Elas têm estruturas complexas que permitem interagir de várias maneiras. Essas interações podem levar a diferentes arranjos, como fibras e agregados maiores. Alguns desses arranjos são estáveis e conseguem durar bastante tempo porque são mantidos juntos por forças fortes.
Os Tipos de Estruturas de Proteínas
As proteínas diferentes têm forças de ligação únicas, que medem quão firmemente elas se grudam. Por exemplo, a Insulina forma dímeros com uma força de ligação de cerca de 9 kBT (onde kBT é uma unidade de energia). As Fibras Amiloides, que estão associadas a doenças, têm uma força de ligação de cerca de 2,5 kBT para cada camada na sua estrutura. Outras proteínas específicas podem formar arranjos com uma força de ligação de cerca de 0,9 kBT para cada camada.
As proteínas também podem se comportar de maneira diferente em condições menos estáveis. Por exemplo, em células vivas, as proteínas podem se separar em fases líquidas que têm composições químicas diferentes. Essa separação ocorre em um nível de energia mais baixo, cerca de 0,5 kBT por molécula, e é crucial para a formação de várias estruturas biológicas.
Importância das Estruturas de Proteínas
Esses diferentes arranjos e separações de fases desempenham um papel essencial em como as proteínas funcionam dentro das células. Por exemplo, proteínas, RNA e DNA precisam ser recrutados para certas áreas onde podem realizar suas funções. A forma como as proteínas e outras moléculas são organizadas e transportadas também depende dessas estruturas. Além disso, elas podem influenciar a forma e as propriedades das superfícies internas da célula.
Diferenças nas Estruturas de Proteínas
Enquanto há muitas semelhanças em como as proteínas interagem, também existem diferenças importantes. Por exemplo, o tamanho de certas estruturas aumenta à medida que o sistema em si cresce. No entanto, isso não é verdade para todos os arranjos moleculares. O processo pelo qual essas estruturas se formam também pode variar, e isso pode levar a diferentes propriedades físicas nas fases de matéria separadas.
Pesquisas Recentes
Nos últimos anos, os cientistas têm se concentrado em como essas interações de proteínas levam tanto à Separação de Fases quanto à formação de Grupos maiores. Algumas proteínas conseguem formar aglomerados mesmo quando não estão presentes em grandes quantidades. Os pesquisadores acreditam que esses pequenos aglomerados podem influenciar a forma como as proteínas se separam em fases, mas os detalhes exatos de como isso acontece ainda não são totalmente compreendidos.
Vários estudos também mostraram que as proteínas em certas fases líquidas estão interconectadas, semelhante a um gel. Os pesquisadores usaram simulações de computador para investigar por que esses fenômenos ocorrem, mas a complexidade desses sistemas torna difícil encontrar regras gerais que se aplicam a todas as proteínas.
Nova Abordagem Teórica
Os cientistas estão trabalhando para criar uma nova estrutura teórica que combine ideias da termodinâmica, que estuda calor e energia, com o que sabemos sobre como as proteínas formam arranjos. Essa nova abordagem vai ajudar a entender melhor como as proteínas podem formar estruturas maiores e se separar em diferentes fases.
Classes de Interações de Proteínas
Nesta nova estrutura, os cientistas delinearam duas classes de interações de proteínas com base em como elas se comportam ao formar aglomerados. A primeira classe envolve proteínas que têm interações constantes com o ambiente, ou seja, a força de suas interações não muda dependendo do tamanho delas. A segunda classe inclui proteínas onde as interações variam com o tamanho, indicando um comportamento mais complexo.
Impacto em Sistemas Biológicos
A maneira como as proteínas interagem influencia seus tamanhos e formas em diferentes fases. Por exemplo, quando as proteínas começam a se grudar, elas podem criar aglomerados maiores que talvez não estivessem presentes antes. Ao estudar como essas distribuições de tamanho mudam, os pesquisadores podem obter insights sobre como as proteínas funcionam em condições naturais.
Observações em Células Vivas
Evidências experimentais recentes sugerem que as proteínas podem mostrar padrões de tamanho incomuns mesmo antes de chegarem a um ponto onde normalmente passariam pela separação de fases. Isso tem implicações para entender processos da vida real dentro das células, como as proteínas reagem ao estresse ou como podem contribuir para doenças.
Cinética da Montagem de Proteínas
A velocidade com que as proteínas podem formar essas estruturas pode mudar bastante como elas se comportam em diferentes condições. Em alguns casos, a formação de estruturas maiores pode reduzir o volume total de certas fases. Os pesquisadores estão investigando essas Dinâmicas para entender como as proteínas podem crescer ou encolher dependendo de suas interações e das condições que enfrentam.
Conclusões e Direções Futuras
Entender as interações e arranjos de proteínas é chave para vários processos biológicos. As novas abordagens teóricas e a pesquisa em andamento prometem fornecer insights mais profundos sobre como as proteínas funcionam na saúde e na doença. Abordar essas questões não só ajuda a explicar mecanismos biológicos fundamentais, mas pode levar a avanços no tratamento de doenças relacionadas ao erro de dobramento e agregação de proteínas.
Resumindo, as interações entre as proteínas são complexas e podem levar a uma variedade de formas estruturais, cada uma com implicações significativas para a função biológica. O estudo desses fenômenos continua a aprofundar nossa compreensão da vida em nível molecular.
Título: The interplay between biomolecular assembly and phase separation
Resumo: Many biological functions and dysfunctions rely on two fundamental processes, molecular assembly and the formation of condensed phases such as biomolecular condensates. Condensed phases generally form via phase separation, while molecular assemblies are clusters of molecules of various sizes, shapes, and functionality. We developed a theory that relies on thermodynamic principles to understand the interplay between molecular assembly and phase separation. We propose two prototypical classes of protein interactions and characterize their different equilibrium states and relaxation dynamics. We obtain results consistent with recent in vitro experimental observations of reconstituted proteins, including anomalous size distribution of assemblies, the gelation of condensed phases, and the change in condensate volume during ageing. Our theory provides the framework to unravel the mechanisms underlying physiological assemblies essential for cellular function, and aberrant assemblies which are associated with several neurodegenerative disorders.
Autores: Christoph A. Weber, G. Bartolucci, I. S. Haugerud, T. C. T. Michaels
Última atualização: 2024-07-09 00:00:00
Idioma: English
Fonte URL: https://www.biorxiv.org/content/10.1101/2023.04.18.537072
Fonte PDF: https://www.biorxiv.org/content/10.1101/2023.04.18.537072.full.pdf
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