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# 生物学 # 生物物理学

ビーRタンパク質の謎を解明する

新しいバイ菌のタンパク質ファミリーがユニークな構造と機能を明らかにした。

Julien R.C. Bergeron, Shamar L. M. Lale-Farjat, Hanna M. Lewicka, Chloe Parry, Justin M. Kollman

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ビーアーたんぱく質:ユニー ビーアーたんぱく質:ユニー クな発見 の限界を押し広げてる。 タンパク質の構造に関する新しい知見が科学
目次

アクチンは小さいけどすごく重要なタンパク質で、細胞の構造や機能に欠かせない役割を果たしてるんだ。アクチンを生命の一部のブロックだと思ってみて。これらのタンパク質は長い鎖やフィラメントを作り、細胞の形を保ったり、動いたり、分裂したりする手助けをするんだ。アクチンがATPという分子にくっつくと、他のアクチンタンパク質とつながってフィラメントを作ることができる。でもATPが使い果たされると、フィラメントは崩れちゃう。まるでレゴのセットみたいに、何度でも組み立てたり壊したりできるんだ!

アクチンのほかにも、バクテリアに似たタンパク質があるんだ。これらのバクテリアのタンパク質も、アクチンが大きな細胞でやってるのと同じように、バクテリアの形や構造を保つ手助けをする。それぞれのバクテリアのタンパク質には、やるべき仕事があるんだ。たとえば、あるタンパク質は棒の形のバクテリアをきれいに見せたり、他のタンパク質は繁殖のときにバクテリアの細胞を分裂させたりする。彼らはマントを着てないかもしれないけど、確かにスーパーパワーを持ってる!

新しいバクテリアのアクチン様タンパク質を発見!

研究者たちは、他の種類のアクチン様タンパク質について興味を持った。そこで、バクテリアに関する情報が詰まった大きなデータベースを検索して、新しい形や機能を持つかもしれないタンパク質を探したんだ。しばらく探した後、MamKという知られているバクテリアのアクチンタンパク質に関連する一群のタンパク質を見つけた。この新しいタンパク質群は、土壌や私たちの腸の中にもいるVerrucomicrobiotaというバクテリアの仲間に多く見られた。

これらのタンパク質が特別なのは何か?ATPに結合する部分など、アクチンと共通の特徴を持ってるんだけど、ユニークな部分もある。あまり定義がはっきりしない追加のセクションがあって、まるで「浮いてる」ように見える。この構造が、普通のアクチン様タンパク質とはかなり違うんだ。

BeeRフィラメントの構造

研究者たちがこの新しく発見されたタンパク質を詳しく見たとき、驚くべきことに気づいた:それは本当にクールな、三つ編みのフィラメント構造を形成していて、ねじれた鉄道のレールみたいに見える!これは、他の多くのアクチン様タンパク質に見られる二本鎖の構造とは全然違う。新しいフィラメントの形成は、彼らがこのタンパク質ファミリーをBeeRと名付けた理由を示唆している。構造を作るための独自のルールがあるんだ。

発見を確認するために、研究者たちはBeeRタンパク質に一連のテストを行った。ATPと簡単に結合して、魅力的なフィラメントを形成できることがわかった。しかし興味深いことに、高濃度のタンパク質では、BeeRフィラメントがADPというATPの活性が低い形態に結合していても形成されることがあった。まるで二種類のレゴブロックがあって、それでもすごいものを作れるような感じ!

クライオ電子顕微鏡:より詳しく見る

BeeRタンパク質とそのフィラメント構造を本当に理解するために、科学者たちはクライオ電子顕微鏡という面白い技術を使った。これは、タンパク質を冷やしてから非常に強力な顕微鏡でどのように配置されているかを観察することを意味する。まるで、すごい拡大鏡を使って雪の結晶がどうなってるかを調べるようなものだ!

これをやったとき、BeeRフィラメントの構造はただの形じゃなく、空洞のチューブだということがわかった。このユニークな特徴は、BeeRが他のアクチン様タンパク質の中で目立つ理由なんだ。このチューブの直径はかなり大きくて、他のタンパク質とは違ってる。実際、小さなトンネルのような内部空間まである!それはまるで派手なウォータースライドみたいで、完璧にデザインされてるけど、乗客を運ぶにはちょっと不適切!

BeeRとその無秩序なN端ドメイン

BeeRタンパク質の面白い側面の一つは、N端ドメインと呼ばれる端にある追加のセクションだ。この部分は、はっきりした形がないんだ。研究者たちは、この「ぐにゃぐにゃ」したセクションがタンパク質がフィラメントを形成するのに影響を与えるかどうか興味を持った。これをテストするために、N端ドメインなしのBeeRのバージョンを作成した。

驚いたことに、修正されたバージョンでもフィラメントを形成できたけど、より大きな束になって集まる傾向があった。これは、N端ドメインがフィラメント同士があまりくっつかないように柔らかいコートの役割を果たしていることを意味している。パーティーでみんなが踊っているところを想像してみて。十分なスペースがあれば(N端のおかげで)、ダンサーたちはお互いにぶつからずに楽しめる!

BeeRの特性と機能

BeeRタンパク質ファミリーの正確な機能はまだ謎のまま。研究者たちは、Verrucomicrobiotaバクテリアの中でどんな役割を果たしているのか確信が持てないけど、このグループ全体に見られることは重要であることを示唆している。

三つ編みのチューブ状の構造は、BeeRを他の多くのアクチン様タンパク質よりも頑丈にし、細胞内での機能を変える可能性がある。材料を運ぶために使われるかもしれないけど、他の重要な細胞のタスクのサポートを提供するかもしれない。

他のアクチン様タンパク質との比較

研究者たちがBeeRをMamKなどの他のバクテリアのアクチン様タンパク質と比較したとき、興味深いことに気づいた:作り方が違う!多くのアクチン様タンパク質は二本鎖の構造を形成する傾向がある一方で、BeeRの三本鎖の配置はユニークだ。構造のいくつかの詳細も、BeeRが従兄弟とは異なる役割のために設計されていることを示している。

フィラメント内で隣接するサブユニットと結合するBeeRの部分もかなり異なっている。BeeRでは、各セクションが二つの隣接構造と緊密に相互作用し、より強い結合をもたらす。一方、他のアクチン様タンパク質は異なる接続パターンを持ち、異なる振る舞いをすることができる。

大きな視点:アクチンの多様性を理解する

BeeRとそのユニークなフィラメント構造の研究は、アクチン様タンパク質の多様性について新しいアイデアを開く。多くのバリエーションがあるおかげで、研究者たちは時間とともに生き物がどのように進化してきたのか、異なるタンパク質が特定の形や機能を発展させる方法をよりよく理解できる。

これらの違いを理解することは単なる学問的な話じゃなくて、細胞がどう働くのか、どう動くのか、どう形を変えるのかについての新しい洞察につながるかもしれない。この知識は、医療やバイオテクノロジーの応用にも役立つかもしれない。自然の力を利用することができるんだ。

結論:タンパク質のアクション!

要するに、BeeRはバクテリアのタンパク質の世界で魅力的な新しいプレーヤーだ。三本鎖の構造と独特の特性を持つことで、他のアクチン様タンパク質とは違っている。まだその機能のすべてを知っているわけじゃないけど、このタンパク質の発見は分子レベルでの生命の複雑さと多様性に光を当てている。

研究が続く中で、これらの小さなタンパク質がどんな秘密を明らかにするのか、誰が知ってる?彼らはきっと、生命の大きな謎のいくつかの鍵を握っているかもしれないし、少なくともタンパク質のパーティーについてのいくつかのジョークを持ってるかもしれない!

オリジナルソース

タイトル: A family of bacterial actin homologues forms a 3-stranded tubular structure

概要: The cytoskeleton plays a critical role in the organization and movement of cells. In Eukaryotes, actin filaments polymerize into a highly conserved double-stranded linear filamentous structure in the presence of ATP, and disassemble upon ATP hydrolysis. Bacteria also possess actin-like proteins, that drive fundamental cellular function, including cell division, shape maintenance, and DNA segregation. Like eukaryotic actin, bacterial actins assemble upon ATP binding. Longitudinal interactions between bacterial actin protomers along each strand are conserved with eukaryotic actin, but variation in interactions between strands gives rise to striking diversity of filament architectures. Here, we report a family of bacterial actins of unknown function, conserved amongst the Verrucomicrobiota phylum, which assembles into a unique tubular structure in the presence of ATP. A cryo-EM structure of the filaments reveals that it consists of three strands, unlike other described bacterial actin structures. This architecture provides new insights into the organization of actin-like filaments, and has implications for understanding the diversity and evolution of the bacterial cytoskeleton.

著者: Julien R.C. Bergeron, Shamar L. M. Lale-Farjat, Hanna M. Lewicka, Chloe Parry, Justin M. Kollman

最終更新: 2024-12-11 00:00:00

言語: English

ソースURL: https://www.biorxiv.org/content/10.1101/2023.11.07.565980

ソースPDF: https://www.biorxiv.org/content/10.1101/2023.11.07.565980.full.pdf

ライセンス: https://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0/

変更点: この要約はAIの助けを借りて作成されており、不正確な場合があります。正確な情報については、ここにリンクされている元のソース文書を参照してください。

オープンアクセスの相互運用性を利用させていただいた biorxiv に感謝します。

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