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Mla3: Un Jugador Clave en la Inmunidad de las Plantas

Investigaciones revelan cómo la proteína Mla3 ayuda a las plantas a defenderse de amenazas fúngicas.

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Las plantas tienen un sistema de defensa que les ayuda a luchar contra organismos dañinos, como hongos y bacterias. Este sistema se llama sistema inmunológico. Una parte importante de este sistema es un grupo de proteínas conocidas como proteínas de repetición rica en leucina unidas a nucleótidos (NLR). Estas proteínas juegan un papel crucial en cómo las plantas reconocen y responden a las amenazas. Cuando una planta detecta un organismo dañino, estas proteínas entran en acción, comenzando una serie de respuestas que pueden llevar a la muerte celular o inflamación para proteger a la planta.

Papel de las Proteínas NLR

Las proteínas NLR se encuentran en muchos organismos diferentes, y tienen una estructura específica que les permite detectar problemas. Tienen tres partes principales: un dominio de señalización en un extremo, un dominio central que puede unirse a nucleótidos, y una sección repetitiva en el otro extremo. En las plantas, el dominio central se conoce como NB-ARC, que es vital para que las proteínas se unan y desencadenen una respuesta cuando se detecta un patógeno.

Cuando los patógenos dañinos entran en una planta, las proteínas NLR pueden sentir estos invasores a través de sus secciones repetitivas. Pueden unirse directamente a estos patógenos o monitorear cambios en la planta causados por estos invasores. Esto lleva a la formación de estructuras llamadas resistosomas, que inician la señalización inmune de la planta.

Un Vistazo Más Cercano a Mla3

Mla3 es una proteína NLR específica que se encuentra en la cebada. Es parte de una familia más grande de proteínas NLR conocidas por proteger la cebada del mildiu polvoriento, una amenaza significativa para los cultivos. Además de su papel en la lucha contra el mildiu polvoriento, Mla3 también protege contra otros hongos dañinos, como el hongo del estallido que afecta el arroz y la cebada. Esta proteína reconoce una proteína particular liberada por el hongo llamada PWL2.

Estudios anteriores mostraron que Mla3 interactúa con PWL2, pero no estaba claro cómo funcionaba exactamente esta interacción. La investigación indicó que cuando PWL2 se une a Mla3, activa respuestas inmunitarias. Sin embargo, aún se está investigando si esta interacción funciona de la misma manera para todas las proteínas NLR.

Experimentos para Entender Mla3 y PWL2

Para confirmar cómo Mla3 reconoce PWL2, los investigadores probaron plantas de cebada con diferentes versiones de la proteína Mla. Descubrieron que ciertas líneas de cebada eran resistentes al hongo, mientras que otras no. Cuando probaron estas plantas de cebada contra un hongo mutante que no producía PWL2, la línea resistente con Mla3 mostró que solo podía reconocer PWL2, confirmando el papel específico de Mla3 en la inmunidad.

Un análisis más profundo de las plantas de cebada reveló que una de las líneas resistentes expresaba dos versiones de la proteína Mla. Se sospechaba que la versión relacionada, Mla23, también jugaba un papel en el reconocimiento, pero las pruebas mostraron que Mla23 no interactuaba con PWL2. Esto confirmó que Mla3 era el jugador clave en el reconocimiento de esta amenaza fúngica.

El Proceso de Unión de Mla3 y PWL2

Los científicos también investigaron exactamente cómo Mla3 se une a PWL2. Los resultados mostraron que la última parte de la proteína Mla3, conocida como el C-terminal, es crucial para esta interacción. Realizaron experimentos donde dividieron Mla3 en diferentes secciones para ver qué partes eran importantes para unirse a PWL2. Descubrieron que la última sección era suficiente para conectarse con PWL2.

Usando técnicas de modelado avanzadas, los investigadores crearon predicciones de cómo la estructura de Mla3 interactúa con PWL2. El modelo predicho indicó que ciertas partes de Mla3 se asemejaban mucho a las partes de la proteína huésped que PWL2 normalmente ataca en la planta. Esta semejanza sugiere que Mla3 ha evolucionado para imitar estas proteínas huésped y así detectar y responder efectivamente a la presencia de PWL2.

Comparando Mla3 con Otros Alelos

Mientras Mla3 es efectivo contra PWL2, los investigadores encontraron que otras versiones relacionadas de proteínas Mla no compartieron esta capacidad. Al examinar las diferencias en sus estructuras, identificaron sitios distintos en el C-terminal de Mla3 que le permiten unirse a PWL2 con éxito. Estas diferencias no estaban presentes en otras formas de la proteína Mla.

Esta adaptación única de Mla3 implica que ha desarrollado características específicas que le permiten reconocer y combatir diversos patógenos. En contraste, otros miembros de la familia Mla pueden no tener estas mismas características, dejándolos incapaces de responder a las mismas amenazas.

Bioingeniería para Mejorar la Resistencia

Ver la efectividad de Mla3 en reconocer PWL2 llevó a esfuerzos para mejorar la resistencia en otras plantas. Una proteína relacionada conocida como SR50, que se encuentra en el centeno, fue diseñada para incluir partes de Mla3 que se unen a PWL2. Las versiones modificadas de SR50 fueron probadas, y los resultados mostraron que podían reconocer efectivamente PWL2 mientras mantenían su función original contra otras amenazas fúngicas.

Este trabajo de ingeniería abrió la puerta a la creación de plantas que pueden defenderse contra múltiples patógenos al incorporar rasgos de diferentes proteínas NLR. Esto tiene implicaciones significativas para la agricultura, particularmente en la mejora de la resiliencia de los cultivos contra una variedad de enfermedades.

Conclusión

El descubrimiento de cómo Mla3 reconoce PWL2 al imitar una proteína huésped ha ampliado nuestra comprensión de la inmunidad en las plantas. Las plantas tienen sistemas complejos para detectar y responder a amenazas, y las proteínas NLR están a la vanguardia de estas defensas. Las ideas obtenidas del estudio de Mla3 sugieren que la evolución de tales mecanismos de reconocimiento puede involucrar estrategias sofisticadas como la mimetización molecular.

Al aplicar este conocimiento a la bioingeniería, los científicos pueden desarrollar potencialmente nuevas variedades de cultivos que puedan resistir múltiples amenazas, mejorando así la seguridad alimentaria. Comprender estos procesos puede llevar a avances adicionales en cómo abordamos la gestión de enfermedades en plantas y la protección de cultivos.

De cara al futuro, será crucial explorar si estrategias similares de mimetización están presentes en otras plantas, ya que esto podría mejorar nuestra comprensión de los sistemas inmunológicos de las plantas y llevar a prácticas agrícolas más efectivas a nivel mundial. Los hallazgos del estudio de Mla3 no solo iluminan las defensas de las plantas, sino que también allanan el camino para soluciones innovadoras para proteger los cultivos de enfermedades.

Fuente original

Título: Molecular mimicry of a pathogen virulence target by a plant immune receptor

Resumen: Plants and animals respond to pathogen attack by mounting innate immune responses that require intracellular nucleotide binding leucine-rich repeat (NLR) proteins. These immune receptors detect pathogen infection by sensing virulence effector proteins. However, the mechanisms by which receptors evolve new recognition specificities remain poorly understood. Here we report that a plant NLR has evolved the capacity to bind to a pathogen effector by acting as a molecular mimic of a virulence target of the effector, thereby triggering an immune response. The barley NLR Mildew Locus A 3 (MLA3) confers resistance to the blast fungus Magnaporthe oryzae by recognizing the effector Pwl2. Using structural analysis, we show that MLA3 has acquired the capacity to bind and respond to Pwl2 through molecular mimicry of the effector host target HIPP43. We demonstrate that the amino acids at the binding interface of MLA3 and Pwl2 are highly conserved in interface of HIPP43 with Pwl2, and are required to trigger an immune response. We used this discovery to bioengineer SR50--an MLA ortholog in rye that confers resistance to wheat stem rust--by introducing the Pwl2 binding interface of MLA3. This chimeric receptor has dual recognition activities, binding and responding to effectors from two major cereal pathogens. Collectively, these results provide evidence that plant immune receptors have evolved sophisticated mimicry strategies to counteract pathogen attack.

Autores: Matthew James Moscou, D. Gomez De La Cruz, R. Zdrzałek, M. J. Banfield, N. J. Talbot

Última actualización: 2024-07-26 00:00:00

Idioma: English

Fuente URL: https://www.biorxiv.org/content/10.1101/2024.07.26.605320

Fuente PDF: https://www.biorxiv.org/content/10.1101/2024.07.26.605320.full.pdf

Licencia: https://creativecommons.org/publicdomain/zero/1.0/

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