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# Biologia# Biologia evolutiva

Insights sobre Motores Flagelares Bacterianos

A pesquisa revela os caminhos evolutivos dos mecanismos de movimento das bactérias.

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Índice

As bactérias são seres vivos minúsculos que precisam se mover pra sobreviver. Uma das maneiras mais antigas que elas fazem isso é usando estruturas chamadas flagelos, que são como rabinhos pequenos. Esses flagelos permitem que as bactérias nadem e mudem de direção. O movimento desses flagelos é controlado por uma máquina especial dentro das bactérias chamada Motor Flagelar Bacteriano (MFB). Esse motor faz os flagelos girarem pra empurrar as bactérias pelo ambiente.

Como o Motor Flagelar Funciona

O MFB funciona usando um sistema que transforma energia de íons-partículas carregadas minúsculas-em movimento. Esse sistema é composto por duas partes principais: a subunidade A e a subunidade B. Juntas, essas subunidades criam um canal que permite que os íons passem pela membrana interna das bactérias. Quando os íons passam, eles fazem o motor girar e os flagelos se moverem.

Dentro do motor, a subunidade A se conecta com uma parte chamada FliG, que é essencial pra que os flagelos girem. Essa conexão é super importante pro movimento das bactérias, e foi descoberto que é parecida em diferentes tipos de bactérias, o que significa que foi preservada através da evolução.

A Origem do Motor Flagelar

Os cientistas acreditam que o MFB existe há muito tempo, até antes das bactérias modernas. Acredita-se que ele tenha evoluído de sistemas mais simples que usavam íons pra transportar substâncias pela membrana externa das bactérias. A presença de sistemas similares em muitos tipos de bactérias sugere que esses sistemas compartilham um ancestral comum. Isso pode querer dizer que entender a evolução do motor flagelar pode dar clareza sobre os estágios iniciais da vida bacteriana.

Relações Filogenéticas

No nosso estudo, analisamos como os componentes do motor flagelar estão relacionados a outras estruturas semelhantes nas bactérias. Coletamos informações de 193 genomas bacterianos diferentes pra ver como esses componentes evoluíram ao longo do tempo. Usamos várias técnicas, incluindo alinhamento de sequência de proteínas, pra montar um panorama de como as diferentes proteínas bacterianas estão interligadas.

Durante a pesquisa, encontramos um total de 746 correspondências potenciais de proteínas pra subunidade A e criamos com sucesso um conjunto de dados pra subunidade B olhando os genes ao redor. Descobrimos que, enquanto as proteínas da subunidade A tinham sequências mais parecidas, as subunidades B eram mais diversas e mais difíceis de combinar.

Principais Descobertas sobre Estatores Flagelares

Quando analisamos as relações entre as subunidades A e B, vimos que elas formam dois grupos principais. O primeiro grupo inclui os motores flagelares bem conhecidos, como os de E. coli, enquanto o segundo grupo consiste em proteínas que desempenham funções diferentes, mas têm características estruturais semelhantes.

Nomeamos o primeiro grupo de Transportadores Bacterianos de Íons Flagelares (FIT) e o segundo grupo de Transportadores Bacterianos Genéricos de Íons (GIT). O grupo FIT inclui principalmente proteínas de bactérias Gram-negativas como E. coli, enquanto o grupo GIT contém uma mistura de bactérias Gram-positivas e Gram-negativas.

Características Estruturais do FIT e GIT

Na nossa análise, encontramos que as proteínas FIT têm estruturas únicas. Elas têm um domínio especial que ajuda a gerar a força necessária pra que os flagelos girem. As proteínas GIT, por outro lado, mostram mais variedade em suas estruturas, especialmente nas extremidades. Elas também faltam algumas características principais encontradas nas proteínas FIT, o que sugere que podem ter evoluído pra desempenhar papéis diferentes.

No nosso estudo, observamos de perto as características estruturais dessas proteínas usando ferramentas de predição. Notamos que as proteínas FIT têm um dobramento quadrado distinto e conseguem interagir com a parte rotativa do motor. Isso é crucial pra sua função como motores flagelares. Descobrimos que essas características estão ausentes nas proteínas GIT, mostrando que, embora sejam relacionadas, seguiram caminhos diferentes.

A Importância do Domínio TGI

Analisamos especificamente uma seção da subunidade A chamada Interface Geradora de Torque (TGI). Esse domínio é vital pro movimento das bactérias. Quando experimentamos removendo partes desse domínio em E. coli, as bactérias perderam a capacidade de se mover. Essa descoberta destaca o quão essencial essa parte da proteína é pra função do motor flagelar.

Evolução das Características Estruturais

Também examinamos como essas características estruturais podem ter evoluído ao longo do tempo. Nossa pesquisa sugere que o ancestral comum das proteínas FIT tinha uma forma mais simples, e com o tempo, elas desenvolveram estruturas mais complexas. Essa progressão evolutiva indica como diferentes pressões ambientais podem ter impulsionado o desenvolvimento desses motores pra ajudar a superar vários desafios enfrentados pelas bactérias.

Diferenças nos Mecanismos de Motilidade

Descobrimos que os dois subgrupos dentro das proteínas FIT poderiam empregar métodos diferentes pra interagir com seus componentes rotativos. O subgrupo TGI4 tem uma estrutura um pouco diferente comparada ao subgrupo TGI5. Isso pode significar que eles regulam o movimento de maneiras distintas, embora mais experimentos sejam necessários pra confirmar isso.

Realizando Ensaios de Motilidade

Pra investigar mais a fundo, realizamos ensaios de motilidade com diferentes variantes da proteína MotA. Fizemos modificações no domínio TGI e testamos como essas mudanças afetaram a capacidade das bactérias de se mover. Os resultados mostraram claramente que proteínas com seções deletadas do TGI não conseguiam se impulsionar, destacando a importância desse domínio.

Conclusões Finais

Nosso estudo ilumina as diversas relações e características estruturais dos motores flagelares em vários tipos de bactérias. Entender essas conexões ajuda a formar um panorama mais amplo de como esses organismos minúsculos evoluíram e se adaptaram ao seu ambiente.

Também descobrimos que as características estruturais únicas das proteínas FIT não estão presentes nas proteínas GIT, sugerindo uma separação em seus caminhos evolutivos. As descobertas indicam que, embora haja muitas semelhanças entre as bactérias, também existe uma diversidade significativa em como elas funcionam e se movem, o que tem implicações importantes pra entender o comportamento e a ecologia bacteriana.

Direções Futuras

Olhando pra frente, o conhecimento adquirido com esse estudo pode abrir caminho pra mais investigações sobre os papéis dessas proteínas em diferentes estilos de vida bacterianos. Pesquisas futuras podem se concentrar nas funções desconhecidas de vários domínios, especialmente nas proteínas GIT. Entender essas funções pode levar à descoberta de novos mecanismos biológicos.

No geral, nosso trabalho contribui pro crescente campo da microbiologia, fornecendo insights valiosos sobre as complexidades do movimento bacteriano e as forças evolutivas que moldaram esses sistemas ao longo de milhões de anos.

Fonte original

Título: Molecular and structural innovations of the stator motor complex at the dawn of flagellar motility

Resumo: The rotation of the bacterial flagellum is powered by the MotAB stator complex, which converts ion flux into torque. The origin and evolution of this remarkable complex is understudied. Here, we perform the first phylogenetic and structural characterisation and classification of MotAB and nonflagellar relatives. Using 193 genomes sampled across 27 bacterial phyla, we estimated phylogenies and ancestral sequences, and generated AlphaFold predictions for all extant and reconstructed proteins. We then mapped them onto the phylogeny to determine patterns of diversity and distribution of structural innovations. We identify two discrete groups: the Flagellar Ion Transporters (FIT) and the Generic Ion Transporters (GIT). The FIT proteins are structurally conserved and have a square fold domain and a torque-generating interface (TGI). FIT proteins are divided into two clades, termed TGI4 and TGI5, referring to whether there have 4 or 5 short helices in the TGI. TGI5 motors are predominantly found in Proteobacteria and include the well-studied E. coli K12 system, while TGI4 motors are found in diverse phyla and include the Na+-powered polar motors of Vibrio (PomAB). The GIT proteins, on the other hand, are structurally diverse and lack these attributes. The interaction between the A and B subunits is conserved across the FIT and GIT proteins. The two subunits are jointly necessary for function, with the genes typically adjacent within an operon. Motility assays in E. coli show that the structural elements unique to FIT play an important role in flagellar motility. Our results indicate that the stator motor complex has a single origin and shares unique motility-related structural traits. Significance StatementFlagellar motility is a key feature in bacterial pathogenicity and survival. It allows bacteria to propel themselves and direct movement according to environmental conditions. We investigated the molecular and structural diversity of the stator motor proteins that provide the ion motive force to power flagellar rotation. This study integrates phylogenetics, 3D protein structure modeling, motility assays and ancestral state reconstruction (ASR) to provide insights into the structural mechanisms that first powered the flagellar motor. We provide the first phylogenetic and structural characterisation and classification of MotAB and relatives.

Autores: Matthew AB Baker, C. Puente-Lelievre, P. Ridone, J. Douglas, K. Amritkar, B. Kacar, N. J. Matzke

Última atualização: 2024-07-23 00:00:00

Idioma: English

Fonte URL: https://www.biorxiv.org/content/10.1101/2024.07.22.604496

Fonte PDF: https://www.biorxiv.org/content/10.1101/2024.07.22.604496.full.pdf

Licença: https://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0/

Alterações: Este resumo foi elaborado com a assistência da AI e pode conter imprecisões. Para obter informações exactas, consulte os documentos originais ligados aqui.

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