Endocitose em Leveduras: Um Trabalho em Equipe
Descubra como as células de fermento absorvem nutrientes através do trabalho em equipe entre as proteínas.
Bethany F. Campbell, Uma J. Patel, Ashlei R. Williams, Maitreyi E. Das
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Índice
- O Papel das Redes de Actina
- Os Locais de Endocitose
- A Interação Entre Cdc42 e a Endocitose
- As Proteínas GEF: Gef1 e Scd1
- Entendendo a Dinâmica dos Patches Durante a Endocitose
- A Importância da Quinase Pak1
- O Papel da Miosina Tipo I (Myo1)
- Colaboração entre Cdc42 e Pak1
- Diferenças na Endocitose com Base na Localização
- Equilibrando as Forças em Jogo
- A Importância das Redes de Actina
- A Conclusão: A Endocitose é Trabalho em Equipe
- Fonte original
- Ligações de referência
A endocitose é um processo crucial que permite que as células absorvam nutrientes e reciclem proteínas da sua membrana externa. É tipo quando você pega sorvete de um pote. Você precisa de uma boa colher firme pra conseguir passar pela camada de cima! Nas leveduras, especialmente na levedura de fissão conhecida como Schizosaccharomyces pombe, o desafio é ainda maior porque esses pequenos seres têm uma pressão interna bem alta, parecido com um pneu de bike bem inflado. Os cientistas descobriram que, pra superar essa pressão durante a endocitose, é necessário uma estrutura especial chamada redes de Actina ramificadas. Pense nisso como construir uma fogueira forte pra te dar a força que você precisa pra levantar o pote de sorvete!
O Papel das Redes de Actina
Essas redes de actina ramificadas são formadas com a ajuda de um complexo proteico chamado Arp2/3. É como um grupo de amigos se juntando pra te ajudar a levantar aquele pote pesado de sorvete. Algumas proteínas agem como ajudantes nesse processo. Um desses ajudantes é a proteína miozina do Tipo I chamada Myo1, que puxa e empurra a actina como um parceiro de treino. Outro ajudante importante é uma proteína chamada Wsp1, que também ajuda a construir a rede de actina.
Quando a endocitose não funciona bem, as células de levedura enfrentam grandes problemas—não conseguem crescer ou se dividir direito. Imagine tentar comer seu sorvete, mas sua colher fica escorregando! Os cientistas descobriram que, quando bloqueiam o complexo Arp2/3 com um produto químico especial, as células de levedura param de crescer, indicando que ter redes de actina fortes é essencial não só pra comer, mas também pra crescer!
Os Locais de Endocitose
Nas longas células em forma de bastão de S. pombe, a endocitose geralmente acontece em locais específicos: nas extremidades das células e no local de divisão onde as células se separam. Às vezes, a endocitose também ocorre nas laterais da célula, onde as células não estão crescendo. Pesquisas mostraram que esses locais endocíticos coincidem com áreas de crescimento e divisão celular.
Agora, o Cdc42, uma proteína que ajuda a regular a forma e o crescimento da levedura, desempenha um papel vital em garantir que a endocitose aconteça nos lugares certos. O Cdc42 só está ativo quando a célula está nas extremidades ou no local de divisão e dá uma pausa nas laterais da célula. Pense no Cdc42 como um agente de trânsito que garante que todos os veículos (neste caso, nutrientes e proteínas) vão pros lugares certos.
A Interação Entre Cdc42 e a Endocitose
Quando ocorre a divisão celular, o Cdc42 é ativado, o que também ajuda na montagem do anel de actomiosina—uma estrutura essencial para a divisão celular. Basicamente, Cdc42 e a endocitose estão conectados; quando o Cdc42 está ativo, a endocitose também funciona. Os cientistas notaram que, quando o Cdc42 é bloqueado, as células de levedura demoram mais pra começar o processo de endocitose, assim como você demora mais pra comer sorvete se estiver esperando sua colher!
Em experimentos anteriores, os cientistas perceberam que o Cdc42 é ativado de duas maneiras com a ajuda de duas proteínas: Gef1 e Scd1. O Gef1 é mais como o amigo animado que aparece cedo na hora de comer sorvete. O Scd1, por outro lado, é um pouco mais relaxado. Cada proteína tem um papel único na regulação da atividade do Cdc42.
As Proteínas GEF: Gef1 e Scd1
O Gef1 é o primeiro a dar o pontapé inicial, ativando o Cdc42, enquanto o Scd1 está lá pra garantir que as coisas não fiquem fora de controle. Quando os pesquisadores retiraram o Gef1, a ativação do Cdc42 diminuiu, fazendo a endocitose demorar. É como quando você não consegue encontrar sua colher e acaba esperando mais pra comer seu sorvete.
Curiosamente, se o Gef1 estiver ausente, a outra proteína, Scd1, parece ter dificuldade em encontrar seu caminho pra festa e ajuda a manter o Cdc42 sob controle. É como se o Gef1 tivesse o mapa, enquanto o Scd1 tenta entender as coisas, mas acaba só seguindo.
Entendendo a Dinâmica dos Patches Durante a Endocitose
Os pesquisadores tentaram rastrear como os patches endocíticos se comportam em regiões distintas das células de levedura. Eles descobriram que os patches endocíticos nas extremidades polarizadas das células de levedura são mais vigorosos e duradouros do que aqueles nas laterais que não estão crescendo. É como uma competição acirrada de quem come mais sorvete em uma ponta da mesa, enquanto o outro lado tá só curtindo um cone de forma desinteressada.
Quando observaram a intensidade média dos patches ao longo do tempo, os patches nas extremidades e no local de divisão atraíram mais ajudantes (proteína Fim1) do que os patches laterais, mostrando que eles estão mais ocupados e são mais produtivos quando se trata de absorver nutrientes. Essa diferença sugere que os patches nas laterais não estão funcionando tão bem, e os pesquisadores nem têm certeza se aqueles patches fazem a internalização!
A Importância da Quinase Pak1
Outro ajudante importante no processo de comer sorvete celular é a Pak1. Essa proteína entra em ação quando o Cdc42 é ativado e garante que a estrutura de actina esteja estável e funcione bem. Quando a Pak1 é bloqueada, a internalização dos patches endocíticos fica comprometida, levando a consequências para o crescimento e a divisão celular. É como se você impedisse seu parceiro de treino de te ajudar a levantar o pote de sorvete—não tem como você conseguir sozinho!
A Pak1 também ajuda na formação e dinâmica pontual das redes endocíticas, especialmente no local de divisão, onde a célula se aperta em dois. Os pesquisadores descobriram que a Pak1 ajuda a manter a estrutura da rede de actina e sua coordenação com o anel de actomiosina, tornando-a uma peça chave na divisão celular.
O Papel da Miosina Tipo I (Myo1)
A Myo1, outra proteína envolvida na endocitose, é como aquele amigo que vai lá e faz as coisas acontecerem, puxando a actina pra ajudar na internalização. Quando estudaram a Myo1, os cientistas descobriram que essa proteína é necessária pra que os patches se internalizem corretamente. Na ausência da Myo1, os patches não conseguem ser puxados pra dentro e ficam presos na superfície.
Os pesquisadores também descobriram que a Myo1 age como uma criatura de duas cabeças: uma cabeça ajuda a puxar os patches, e a outra cabeça ajuda a construir os patches de actina. No entanto, se a Myo1 não puder ser ativada direito (por causa da falta do seu "papo motivacional" especial da Pak1), ela perde sua capacidade de funcionar bem e os patches não conseguem internalizar como deveriam. Esse fenômeno indica que um bom equilíbrio da funcionalidade da Myo1 é necessário pra ajudar as células de levedura a aproveitar seus nutrientes de forma eficiente.
Colaboração entre Cdc42 e Pak1
Tanto o Cdc42 quanto a Pak1 parecem trabalhar juntos pra gerenciar o tempo de recrutamento da Myo1 pro local de divisão. Quando os pesquisadores inibiram cada um separadamente, notaram atrasos na chegada da Myo1 pra ajudar durante a endocitose. Em termos simples, se o Cdc42 ou a Pak1 estão atrasados pra festa, a Myo1 também chega tarde. Esse atraso pode criar problemas na internalização dos patches durante a divisão celular.
Os estudos destacaram que, à medida que os níveis de Cdc42 aumentam, os níveis de Myo1 nos locais polarizados também aumentam, indicando que, de fato, o comportamento da Myo1 é fortemente influenciado pelo Cdc42 e pela Pak1. Se houver uma interação saudável entre essas proteínas, as células de levedura conseguem se mover rapidamente pra absorver nutrientes antes que tudo comece a derreter!
Diferenças na Endocitose com Base na Localização
Os cientistas encontraram algumas diferenças intrigantes dependendo de onde o processo de endocitose acontece. No local de divisão, por exemplo, os patches têm forças maiores em cena porque estão localizados perto do anel de actomiosina e outras estruturas que ajudam a célula a se dividir. Portanto, a endocitose que acontece aqui pode exigir mais esforço e assistências diferentes em comparação com as extremidades da célula.
Nas laterais que não estão crescendo, por outro lado, os patches endocíticos se comportam de outra forma. Esses patches são menos ativos e têm uma vida útil menor, indicando que não estão se saindo bem em um ambiente onde não estão recebendo a ajuda apropriada. É como tentar terminar seu sorvete sozinho em uma sala cheia, enquanto seus amigos estão se divertindo com seus próprios sorvetes em outro lugar.
Equilibrando as Forças em Jogo
O equilíbrio das forças nesses patches desempenha um papel importante em quão bem-sucedido é o processo de internalização. As células de levedura precisam superar a alta pressão de turgor pra se internalizar corretamente, mas quanto esforço é necessário pode variar dependendo de onde os patches estão localizados.
Essa complexidade é parecida com como você pode precisar se esforçar mais pra pegar sorvete de um pote bem congelado em comparação a um pote um pouco mais mole—se ao menos as leveduras pudessem só esperar pacientemente por um dia mais quente!
A Importância das Redes de Actina
As redes de actina são a espinha dorsal do processo endocítico. As estruturas ramificadas servem pra gerar a força necessária pra internalização, mas a organização e o timing dessas redes podem influenciar muito o sucesso. Os cientistas observaram que, mesmo que os patches de actina se formem, se o timing não estiver certo, ou se as proteínas envolvidas não estiverem agindo eficientemente, a internalização pode falhar.
Enquanto as atividades endocíticas em locais polarizados são organizadas e rápidas, o movimento e o comportamento nas laterais parecem ser descoordenados. É como ter uma festa onde as pessoas não seguem o ritmo da música—ninguém consegue dançar bem!
A Conclusão: A Endocitose é Trabalho em Equipe
Resumindo, o processo de endocitose nas células de levedura envolve um clássico caso de trabalho em equipe! As proteínas Cdc42, Pak1 e Myo1 precisam trabalhar juntas pra garantir que as células consigam se alimentar bem, crescer e se dividir com sucesso. Se um jogador perde o sinal, toda a operação pode se desandar.
Ao entender como essas proteínas interagem, os pesquisadores podem obter insights sobre como as células funcionam em todos os tipos de organismos. Assim como as festas de sorvete, cada membro tem um papel a desempenhar pra garantir que tudo corra bem—pra que haja sorvete suficiente pra todo mundo!
Título: Endocytic Patch Dynamics are Differentially Regulated at Distinct Cell Sites in Fission Yeast
Resumo: Endocytosis promotes polarity and growth in eukaryotes. In Schizosaccharomyces pombe fission yeast, endocytosis occurs at the polarized cell ends and division site and at the non-polarized cell sides. Our characterization of endocytic actin patches show that they are differentially regulated. The patches at the cell ends and division site internalize successfully while those at the sides are weak and erratic. The major regulator of cell polarity, Cdc42, and its target Pak1 kinase only localize to the cell ends and division site. We find that these proteins regulate assembly and internalization of patches at these sites but not at the cell sides. Moreover, Cdc42 specifically activated by the GEF Gef1 promotes proper patch dynamics. Endocytosis requires phosphorylation of the Type I Myosin Myo1 by the Pak1 kinase. Myo1 localizes to the cell ends, division site, and the cell sides. We find that unlike Cdc42 and Pak1, Myo1 also promotes patch assembly at the cell sides. Our data indicate that while Myo1 can globally promote branched actin assembly, successful endocytic patch dynamics and internalization at polarized sites require Cdc42 and Pak1 kinase. SUMMARY STATEMENTEndocytic patch dynamics are differentially regulated at distinct sites such as the cell ends, division site and the cell sides by Cdc42 and its downstream targets Pak1 kinase and the Type 1 myosin.
Autores: Bethany F. Campbell, Uma J. Patel, Ashlei R. Williams, Maitreyi E. Das
Última atualização: 2024-12-24 00:00:00
Idioma: English
Fonte URL: https://www.biorxiv.org/content/10.1101/2024.12.22.630005
Fonte PDF: https://www.biorxiv.org/content/10.1101/2024.12.22.630005.full.pdf
Licença: https://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0/
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