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Mla3 : Un joueur clé dans l'immunité des plantes

Des recherches montrent comment la protéine Mla3 aide les plantes à se défendre contre les menaces fongiques.

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Les plantes ont un système de défense qui les aide à lutter contre les organismes nuisibles, comme les champignons et les bactéries. Ce système s'appelle le système immunitaire. Une partie importante de ce système est un groupe de protéines connues sous le nom de Protéines NLR (nucleotide-binding leucine-rich repeat). Ces protéines jouent un rôle crucial dans la façon dont les plantes reconnaissent et réagissent aux menaces. Quand une plante détecte un organisme nuisible, ces protéines se mettent en action, lançant une série de réponses qui peuvent mener à la mort cellulaire ou à l'inflammation pour protéger la plante.

Rôle des Protéines NLR

Les protéines NLR se retrouvent chez de nombreux organismes différents, et elles ont une structure spécifique qui leur permet de détecter les problèmes. Elles ont trois parties principales : un domaine de signalisation à une extrémité, un domaine central qui peut se lier aux nucléotides, et une section répétitive à l'autre extrémité. Chez les plantes, le domaine central est connu sous le nom de NB-ARC, qui est vital pour que les protéines se rassemblent et déclenchent une réponse lorsqu'un pathogène est détecté.

Quand des pathogènes nuisibles pénètrent dans une plante, les protéines NLR peuvent sentir ces envahisseurs à travers leurs sections répétitives. Elles peuvent soit se lier directement à ces pathogènes, soit surveiller les changements dans la plante causés par ces envahisseurs. Cela conduit à la formation de structures appelées Résistosomes, qui déclenchent le signal immunitaire de la plante.

Un Regard Plus Près sur Mla3

Mla3 est une protéine NLR spécifique que l'on trouve dans l'orge. Elle fait partie d'une famille plus large de protéines NLR connues pour protéger l'orge contre l'oïdium, une menace majeure pour les cultures. En plus de son rôle dans la lutte contre l'oïdium, Mla3 protège également contre d'autres champignons nuisibles, comme le champignon du blast qui affecte le riz et l'orge. Cette protéine reconnaît une protéine particulière libérée par le champignon appelée PWL2.

Des études précédentes ont montré que Mla3 interagit avec PWL2, mais le fonctionnement exact de cette interaction n'était pas clair. La recherche a indiqué que lorsque PWL2 se lie à Mla3, cela active des réponses immunitaires. Cependant, on ne sait pas encore si cette interaction fonctionne de la même manière pour toutes les protéines NLR.

Expériences pour Comprendre Mla3 et PWL2

Pour confirmer comment Mla3 reconnaît PWL2, les chercheurs ont testé des plantes d'orge avec différentes versions de la protéine Mla. Ils ont trouvé que certaines lignées d'orge étaient résistantes au champignon, tandis que d'autres ne l'étaient pas. Lorsqu'ils ont testé ces plantes d'orge contre un champignon mutant qui ne produisait pas PWL2, la lignée résistante avec Mla3 a montré qu'elle pouvait uniquement reconnaître PWL2, confirmant le rôle spécifique de Mla3 dans l'immunité.

Une analyse plus approfondie des plantes d'orge a révélé qu'une des lignées résistantes exprimait deux versions de la protéine Mla. La version étroitement liée, Mla23, était soupçonnée de jouer un rôle dans la reconnaissance aussi, mais les tests ont montré que Mla23 n'interagissait pas avec PWL2. Cela a confirmé que Mla3 était le joueur clé dans la reconnaissance de cette menace fongique.

Le Processus de Liaison de Mla3 et PWL2

Les scientifiques ont également enquêté sur la façon dont Mla3 se lie à PWL2. Les résultats ont montré que la dernière partie de la protéine Mla3, connue sous le nom de C-terminus, est cruciale pour cette interaction. Ils ont mené des expériences où ils ont divisé Mla3 en différentes sections pour voir quelles parties étaient importantes pour se lier à PWL2. Ils ont trouvé que la dernière section était suffisante pour se connecter avec PWL2.

En utilisant des techniques de modélisation avancées, les chercheurs ont créé des prévisions sur la façon dont la structure de Mla3 interagit avec PWL2. Le modèle prédit indiquait que certaines parties de Mla3 ressemblaient étroitement à des parties de la protéine hôte que PWL2 cible généralement dans la plante. Cette ressemblance suggérait que Mla3 a évolué pour imiter ces protéines hôtes afin de détecter et de répondre efficacement à la présence de PWL2.

Comparaison de Mla3 avec D'autres Allèles

Bien que Mla3 soit efficace contre PWL2, les chercheurs ont trouvé que d'autres versions étroitement liées des protéines Mla ne partageaient pas cette capacité. En examinant les différences dans leurs structures, ils ont identifié des sites distincts dans le C-terminus de Mla3 qui lui permettent de se lier avec succès à PWL2. Ces différences n'étaient pas présentes dans d'autres formes de la protéine Mla.

Cette adaptation unique de Mla3 implique qu'elle a développé des caractéristiques spécifiques qui lui permettent de reconnaître et de combattre divers pathogènes. En revanche, d'autres membres de la famille Mla peuvent ne pas avoir ces mêmes caractéristiques, les empêchant de répondre aux mêmes menaces.

Bio-ingénierie pour une Résistance Améliorée

Le fait de voir l'efficacité de Mla3 à reconnaître PWL2 a conduit à des efforts pour améliorer la résistance dans d'autres plantes. Une protéine apparentée connue sous le nom de SR50, trouvée dans le seigle, a été modifiée pour inclure des parties de Mla3 qui se lient à PWL2. Les versions modifiées de SR50 ont été testées, et les résultats ont montré qu'elles pouvaient efficacement reconnaître PWL2 tout en maintenant leur fonction originale contre d'autres menaces fongiques.

Ce travail d'ingénierie a ouvert la voie à la création de plantes capables de se défendre contre plusieurs pathogènes en incorporant des traits de différentes protéines NLR. Cela a des implications significatives pour l'agriculture, en particulier pour améliorer la résilience des cultures face à un éventail de maladies.

Conclusion

La découverte de la manière dont Mla3 reconnaît PWL2 en imitant une protéine hôte a élargi notre compréhension de l'immunité des plantes. Les plantes ont des systèmes complexes pour détecter et répondre aux menaces, et les protéines NLR sont à la pointe de ces défenses. Les informations obtenues en étudiant Mla3 suggèrent que l'évolution de tels mécanismes de reconnaissance peut impliquer des stratégies sophistiquées comme le mimétisme moléculaire.

En appliquant ces connaissances à la bio-ingénierie, les scientifiques pourraient potentiellement développer de nouvelles variétés de cultures capables de résister à plusieurs menaces, améliorant ainsi la sécurité alimentaire. Comprendre ces processus pourrait mener à de nouvelles avancées dans la manière dont nous abordons la gestion des maladies des plantes et la protection des cultures.

À l'avenir, il sera crucial d'explorer si des stratégies de mimétisme similaires sont présentes chez d'autres plantes, car cela pourrait améliorer notre compréhension des systèmes immunitaires des plantes et conduire à des pratiques agricoles plus efficaces dans le monde entier. Les résultats de l'étude de Mla3 éclairent non seulement les défenses des plantes, mais ouvrent également la voie à des solutions innovantes pour protéger les cultures contre les maladies.

Source originale

Titre: Molecular mimicry of a pathogen virulence target by a plant immune receptor

Résumé: Plants and animals respond to pathogen attack by mounting innate immune responses that require intracellular nucleotide binding leucine-rich repeat (NLR) proteins. These immune receptors detect pathogen infection by sensing virulence effector proteins. However, the mechanisms by which receptors evolve new recognition specificities remain poorly understood. Here we report that a plant NLR has evolved the capacity to bind to a pathogen effector by acting as a molecular mimic of a virulence target of the effector, thereby triggering an immune response. The barley NLR Mildew Locus A 3 (MLA3) confers resistance to the blast fungus Magnaporthe oryzae by recognizing the effector Pwl2. Using structural analysis, we show that MLA3 has acquired the capacity to bind and respond to Pwl2 through molecular mimicry of the effector host target HIPP43. We demonstrate that the amino acids at the binding interface of MLA3 and Pwl2 are highly conserved in interface of HIPP43 with Pwl2, and are required to trigger an immune response. We used this discovery to bioengineer SR50--an MLA ortholog in rye that confers resistance to wheat stem rust--by introducing the Pwl2 binding interface of MLA3. This chimeric receptor has dual recognition activities, binding and responding to effectors from two major cereal pathogens. Collectively, these results provide evidence that plant immune receptors have evolved sophisticated mimicry strategies to counteract pathogen attack.

Auteurs: Matthew James Moscou, D. Gomez De La Cruz, R. Zdrzałek, M. J. Banfield, N. J. Talbot

Dernière mise à jour: 2024-07-26 00:00:00

Langue: English

Source URL: https://www.biorxiv.org/content/10.1101/2024.07.26.605320

Source PDF: https://www.biorxiv.org/content/10.1101/2024.07.26.605320.full.pdf

Licence: https://creativecommons.org/publicdomain/zero/1.0/

Changements: Ce résumé a été créé avec l'aide de l'IA et peut contenir des inexactitudes. Pour obtenir des informations précises, veuillez vous référer aux documents sources originaux dont les liens figurent ici.

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