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# Biología# Biología celular

Endocitosis en Levaduras: Un Esfuerzo en Equipo

Descubre cómo las células de levadura absorben nutrientes gracias al trabajo en equipo entre proteínas.

Bethany F. Campbell, Uma J. Patel, Ashlei R. Williams, Maitreyi E. Das

― 10 minilectura


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Tabla de contenidos

La endocitosis es un proceso clave que permite a las células absorber nutrientes y reciclar proteínas de su membrana externa. Es como cuando sacas helado de un tarro. ¡Necesitas una cuchara buena y resistente para atravesar la capa superior! En las levaduras, específicamente la levadura de fisión conocida como Schizosaccharomyces pombe, el desafío es aún mayor porque estas pequeñas criaturas tienen una alta presión interna, muy parecido a un neumático de bicicleta inflado. Los científicos han descubierto que para superar esta presión durante la endocitosis, se necesita una estructura especial llamada redes de Actina ramificadas. ¡Piensa en ello como construir una buena fogata para darte la fuerza que necesitas para levantar ese tarro de helado!

El rol de las redes de actina

Estas redes de actina ramificadas se forman con la ayuda de un complejo proteico llamado Arp2/3. Es como un grupo de amigos que se reúnen para ayudarte a levantar ese pesado tarro de helado. Algunas proteínas actúan como asistentes en este proceso. Uno de estos ayudantes es la proteína de miosina tipo I llamada Myo1, que empuja y tira de la actina como un compañero de entrenamiento. Otro ayudante importante es una proteína llamada Wsp1, que también ayuda a construir la red de actina.

Cuando la endocitosis no funciona bien, las células de levadura enfrentan grandes problemas: no pueden crecer ni dividirse correctamente. ¡Imagínate tratando de comer tu helado pero tu cuchara sigue resbalando! Los científicos encontraron que cuando bloquean el complejo Arp2/3 con un químico especial, las células de levadura dejan de crecer, lo que indica que tener redes de actina fuertes es esencial no solo para comer, ¡sino también para crecer!

Las ubicaciones de la endocitosis

En las largas células en forma de varilla de S. pombe, la endocitosis generalmente ocurre en lugares específicos: los extremos de las células y el sitio de división donde las células se separan. A veces, la endocitosis también ocurre en los lados de la célula, donde las células no están creciendo. La investigación ha mostrado que estos puntos endocíticos coinciden con áreas de crecimiento celular y división.

Ahora, Cdc42, una proteína que ayuda a regular la forma y el crecimiento de la levadura, juega un papel vital en asegurar que la endocitosis ocurra en los lugares correctos. Cdc42 solo está activo cuando la célula está en los extremos o en el sitio de división y se toma un descanso en los lados de la célula. Piensa en Cdc42 como el oficial de tráfico que se asegura de que todos los vehículos (en este caso, nutrientes y proteínas) vayan a los lugares correctos.

La interacción entre Cdc42 y la endocitosis

Cuando ocurre la división celular, Cdc42 se activa, lo que también ayuda en la ensamblaje del anillo de actomiosina, una estructura esencial para la división celular. Esencialmente, Cdc42 y la endocitosis están conectados; cuando Cdc42 está activo, la endocitosis también lo está. Los científicos notaron que cuando Cdc42 es bloqueado, las células de levadura tardan más en comenzar su proceso de endocitosis, ¡como cuando tardas más en comer helado si estás esperando tu cuchara!

En experimentos anteriores, los científicos se dieron cuenta de que Cdc42 se activa de dos maneras con la ayuda de dos proteínas: Gef1 y Scd1. Gef1 es más como el amigo ansioso que llega temprano cuando es hora de comer helado. Scd1, en cambio, es un poco más relajado. Cada proteína tiene un rol único en regular la actividad de Cdc42.

Las proteínas GEF: Gef1 y Scd1

Gef1 es el primero en iniciar la fiesta, activando Cdc42, mientras que Scd1 está ahí para asegurarse de que las cosas no se descontrolen. Cuando los investigadores quitaron Gef1, la activación de Cdc42 se ralentizó, causando que la endocitosis se retrasara. Es como cuando no puedes encontrar tu cuchara y terminas esperando más para comer tu helado.

Curiosamente, si Gef1 está ausente, la otra proteína, Scd1, parece tener problemas para encontrar su camino hacia la fiesta y ayuda a mantener a Cdc42 bajo control. Es como si Gef1 tuviera el mapa, mientras que Scd1 intenta resolver las cosas pero termina solo siguiendo.

Entendiendo la dinámica de los parches durante la endocitosis

Los investigadores intentaron seguir cómo se comportan los parches endocíticos en diferentes regiones de las células de levadura. Encontraron que los parches endocíticos en los extremos polarizados de las células de levadura son más enérgicos y duraderos que los de los lados no crecientes. Es como un concurso de comer helado caldeado en un extremo de una mesa mientras el otro lado disfruta solo de un pequeño cono a medias.

Cuando observaron la intensidad promedio de los parches a lo largo del tiempo, los parches en los extremos y en el sitio de división atrajeron más ayudantes (proteína Fim1) que los parches laterales, mostrando que son más activos y productivos al absorber nutrientes. Esta diferencia sugiere que los parches en los lados no están funcionando tan bien, e incluso los investigadores no están seguros de si esos parches se internalizan en absoluto.

La importancia de la quinasa Pak1

Otro ayudante importante en el proceso de comer helado celular es Pak1. Esta proteína entra en juego cuando Cdc42 se activa y asegura que la estructura de actina sea estable y funcione bien. Cuando se bloquea Pak1, la internalización de los parches endocíticos se ve comprometida, provocando consecuencias para el crecimiento y división celular. Es como si detuvieras a tu compañero de entrenamiento de ayudarte a levantar el tarro de helado: ¡no hay manera de que lo logres solo!

Pak1 también ayuda en la formación y dinámica oportuna de las redes endocíticas, especialmente en el sitio de división, donde la célula se estrangula en dos. Los investigadores han encontrado que Pak1 ayuda a mantener la estructura de la red de actina y su coordinación con el anillo de actomiosina, convirtiéndolo en un jugador clave en la división celular.

El rol de la miosina tipo I (Myo1)

Myo1, otra proteína involucrada en la endocitosis, es como el amigo que se encarga de hacer las cosas, tirando de la actina para ayudar en la internalización. Cuando estudiaron Myo1, los científicos encontraron que esta proteína es necesaria para que los parches se internalicen correctamente. En ausencia de Myo1, los parches no logran ser llevados dentro y permanecen pegados en la superficie.

Los investigadores también descubrieron que Myo1 actúa como una criatura de dos cabezas: una cabeza ayuda a tirar de los parches y la otra cabeza ayuda a construir los parches de actina. Sin embargo, si Myo1 no puede ser activado adecuadamente (debido a la falta de su "charla motivacional" especial de Pak1), pierde su capacidad de funcionar bien y los parches no pueden internalizarse como se debería. Este fenómeno indica que se necesita un buen equilibrio de funcionalidad de Myo1 para ayudar a las células de levadura a absorber sus nutrientes de manera eficiente.

Colaboración entre Cdc42 y Pak1

Tanto Cdc42 como Pak1 parecen trabajar juntos para gestionar el momento de la incorporación de Myo1 al sitio de división. Cuando los investigadores inhibieron cada uno por separado, notaron retrasos en la llegada de Myo1 durante la endocitosis. En términos simples, si Cdc42 o Pak1 llegan tarde a la fiesta, Myo1 también llega tarde. Este retraso puede crear problemas en la internalización de los parches durante la división celular.

Los estudios realizados destacaron que a medida que los niveles de Cdc42 aumentan, los niveles de Myo1 en los sitios polarizados también aumentan, lo que indica que efectivamente, el comportamiento de Myo1 está fuertemente influenciado por Cdc42 y Pak1. Si hay una interacción saludable entre estas proteínas, las células de levadura pueden moverse rápido para absorber nutrientes antes de que algo comience a derretirse.

Diferencias en la endocitosis según la ubicación

Los científicos encontraron algunas diferencias intrigantes dependiendo de dónde ocurre el proceso de endocitosis. En el sitio de división, por ejemplo, los parches tienen fuerzas más altas en juego porque están ubicados cerca del anillo de actomiosina y otras estructuras que ayudan a que la célula se divida. Por lo tanto, la endocitosis que ocurre aquí puede requerir más esfuerzo y diferente ayuda en comparación con los extremos de la célula.

En los lados no crecientes, por otro lado, los parches endocíticos se comportan de manera diferente. Estos parches son menos activos y tienen una vida más corta, indicando que no están funcionando bien en un ambiente donde no están recibiendo la ayuda adecuada. Es como tratar de terminar tu helado solo en una habitación llena de gente cuando tus amigos están disfrutando de sus propios helados en otro lugar.

Equilibrando las fuerzas en juego

El equilibrio de fuerzas en estos parches juega un gran papel en cuán exitosa es la internalización. Las células de levadura deben superar una alta presión turgente para poder internalizarse adecuadamente, pero cuánto esfuerzo es necesario puede diferir dependiendo de dónde se encuentren los parches.

Esta complejidad es similar a cómo podrías necesitar esforzarte más para sacar helado de un tarro bien congelado en comparación con un tarro ligeramente blando. ¡Si tan solo las levaduras pudieran esperar pacientemente a un día más cálido!

La importancia de las redes de actina

Las redes de actina son la columna vertebral del proceso endocítico. Las estructuras ramificadas sirven para generar la fuerza necesaria para la internalización, pero la organización y el tiempo de estas redes pueden influir mucho en el éxito. Los científicos observaron que incluso si se forman parches de actina, si el momento no es el correcto, o si las proteínas involucradas no están actuando de manera eficiente, la internalización puede fallar.

Mientras que las actividades endocíticas en los sitios polarizados son organizadas y oportunas, el movimiento y comportamiento en los lados parecen ser desordenados. ¡Es como tener una fiesta donde la gente no sigue el ritmo de la música: nadie puede bailar bien!

La conclusión: la endocitosis es trabajo en equipo

En resumen, el proceso de endocitosis en las células de levadura involucra un clásico caso de trabajo en equipo. Las proteínas Cdc42, Pak1 y Myo1 deben trabajar juntas para asegurar que las células puedan alimentarse bien, crecer y dividirse con éxito. Si un jugador se pierde su señal, ¡toda la operación puede verse interrumpida!

Al entender cómo interactúan estas proteínas, los investigadores pueden obtener pistas sobre cómo funcionan las células en todo tipo de organismos. Al igual que en las fiestas de helado, cada miembro tiene un rol que jugar para asegurarse de que todo funcione sin problemas, ¡para que haya suficiente helado para todos!

Fuente original

Título: Endocytic Patch Dynamics are Differentially Regulated at Distinct Cell Sites in Fission Yeast

Resumen: Endocytosis promotes polarity and growth in eukaryotes. In Schizosaccharomyces pombe fission yeast, endocytosis occurs at the polarized cell ends and division site and at the non-polarized cell sides. Our characterization of endocytic actin patches show that they are differentially regulated. The patches at the cell ends and division site internalize successfully while those at the sides are weak and erratic. The major regulator of cell polarity, Cdc42, and its target Pak1 kinase only localize to the cell ends and division site. We find that these proteins regulate assembly and internalization of patches at these sites but not at the cell sides. Moreover, Cdc42 specifically activated by the GEF Gef1 promotes proper patch dynamics. Endocytosis requires phosphorylation of the Type I Myosin Myo1 by the Pak1 kinase. Myo1 localizes to the cell ends, division site, and the cell sides. We find that unlike Cdc42 and Pak1, Myo1 also promotes patch assembly at the cell sides. Our data indicate that while Myo1 can globally promote branched actin assembly, successful endocytic patch dynamics and internalization at polarized sites require Cdc42 and Pak1 kinase. SUMMARY STATEMENTEndocytic patch dynamics are differentially regulated at distinct sites such as the cell ends, division site and the cell sides by Cdc42 and its downstream targets Pak1 kinase and the Type 1 myosin.

Autores: Bethany F. Campbell, Uma J. Patel, Ashlei R. Williams, Maitreyi E. Das

Última actualización: Dec 24, 2024

Idioma: English

Fuente URL: https://www.biorxiv.org/content/10.1101/2024.12.22.630005

Fuente PDF: https://www.biorxiv.org/content/10.1101/2024.12.22.630005.full.pdf

Licencia: https://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0/

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